I was about to cry from frustration because I just couldn't understand anything from my lectures, but you lady, you explained everything so clearly!! Thanks so much!!!!!!!!
At 3:30 you show an energy profile in the top right of the video, is it true that the first transition state is lower in energy than in the second transition state?
Dr. G, I recommend consistency in the notation of electron movement to avoid confusion. For example, you draw (chemically correct) the red arrow to indicate the nucleophilic attack of the oxygen atom of the water molecule to the carbonyl carbon which in turns push a single bond of the double bond to become a free pair of electron. However, the free pair of electrons undergo the nucleophilic attack, not the single bond.
Chymotrypsin mechanism menggunakan triad katalitik : 1. Asp102-His57-Ser195 2. Ser memberikan nucleophile (atom O) 3. His bertindak sebagai katalis basa untuk mengaktifkan Ser 4. Asp menstabilkan proton His 5. Reaksi 2 step = katalis kovalen Chymotrypsin mechanism : Ikatan peptida pada substrat protein yang telah mengalami denaturasi diputuskan sewaktu serin di tempat aktif menyerang karbon karbonil ikatan scissile. -OH serin bukan merupakan gugus penyerang nukleofilik yang baik sekali. Namun, histidin di tempat aktif berfungi sebagai katalisator basa umum dan memisahkan sebuah proton dari serin -OH. Histidin diaktifkan oleh muatan negatif dari aspartat yang terletak didekatnya. Kombinasi aspartat-histidin-serin disebut sebagai triad katalitik yaitu salah satu contoh interaksi kerja sama antara residu asam amino di tempat aktif. -O- pada serin kemudian menyerang karbonil pada ikatan peptida. Kemudian terbentuk suatu kompleks stadium transisi tetrahedral oksianion yang distabilkan oleh ikatan hidrogen dengan gugus -NH di rangka peptida. Selanjutnya ikatan dibelah dan bagian Rc dirilis. Sisa peptida terikat secara kovalen dengan Serin (covalent intermediate). Lalu ditambahkan H2O yang mendonorkan H+ pada atom O yang menyerang karbonil C seperti pada step 1. Dan kembali lagi seperti pada step 2 terbentuk suatu kompleks stadium transisi tetrahedral oksianion yang distabilkan oleh ikatan hidrogen dengan gugus -NH di rangka peptida. Dan pada step terakhir enzim beregenerasi. Histidin mendonorkan H+ pada Serin dan bagian RN di protein menjadi terlepas. Atom H didonorkan ke N pada ikatan scissile dan OH didonorkan ke C pada ikatan scissile. Jadi itulah mengapa ditambahkan H2O pada ikatan agar terjadi hidrolisis.
What staggers me is that this and, as far as I know, all these complex reactions happen in an environment which is teeming with billions upon billions of molecules and they rely solely on 'chance' to occur! If I'm wrong in my assumption please let me know because I find this idea totally mind boggling!
not chance..they rely on complex and VERY specific situations to occur. It is actually the opposite of chance that allows these enzymes to work. If it was "chance"...these reactions would not proceed.
There are some bilogical processes that occur due to chance but are just extrmley likely, this is the case in something like diffusion or osmosis, but not in chemistry usually in chemical mechanisms, some steps of mechanisms are a equilibrium and go back and forth freely without much of a reference, but there is usually a "driving force" basically some molecule wants to be stabilized or smth and it causes the reaction to happen, its always just chance, there is a reason, but chance can play a role!
Mekanisme chymotrypsin: Chymotripsin merupakan bagian dari Serine protease yang digunakan untuk mencerna protein dengan cara memecah ikatan peptida. Terdiri dari Asp 102-His 57-Ser 195. Asam amino pada chymotrypsin berfungsi: Ser: menyediakan nukleofil (atom O) His: sebagai katalis basa untuk mengaktivasi Ser Asp: menstabilkan Histidine 2 tahap reaksi: 1. Pemecahan ikatan peptida. Ikatan peptida akan terputus pada ikatan scissile. Histidine sebagai katalis basa akan menarik proton serin. N pada histidin akan menarik proton H+ pada serin dan membuat serin lebih nukleofil. Sehingga ikatan antara H-O pada serin akan terputus dan membuat O serin dapat membuat ikatan baru dengan C pada peptida. N membentuk ikatan dengan H dan histidine bermuatan positif karena menarik proton. O serin berikatan kovalen dengan C sehingga ikatan ganda C=O pada substrat akan terputus menjadi ikatan tunggal karena C memberikan elektronnya pada O dan membentuk tetrahedral intermediate yang bersifat tidak stabil. Selanjutnya histidine akan bertidak sebagai katalis asam. H memberikan protonnya kepada N pada peptida yang merupakan ikatan scissile. Ikatan H dan N histidine akan putus kembali sehingga histidine akan kembali netral dan H selanjutnya berikatan dengan N pada peptida. Berikatannya H dengan N peptida mengakibatkan putusnya ikatan N dengan C peptida (putusnya ikatan peptida). Hasil akhirnya adalah Asp-His, H yang berikatan dengan Rc, dan kovalen intermediate serin dan sisa peptida. 2. Regenerasi enzim. Histidine bertidak kembali sebagai katalis basa dalam pelarut H2O yang bertindak sebagai nukleofil. N pada histidine akan menarik H+ (H2O mendonorkan H+ pada histidine) dan membentuk ikatan N-H menyebabkan O bersifat nukleofil dan menyerang C karbonil. O-C dan menyebakan putusnya ikatan rangkap C=O menjadi ikatan tunggal yang tidak stabil dan terbentuklah tetrahedral intermediate. Histidine memberikan protonnya pada serin sehingga ikatan O serin dengan C peptida putus. Akhir reaksi adalah terbentuknya kembali enzim Asp102-His57-Ser195 dan ikatan antara OH dengan scissile bond peptida.
Mekanisme Kimotripsin : 1. Histidin bertidak sebagai katalis basa yang mengaktifkan serin dengan cara atom N dari Histidin menarik proton (H) dari serin dengan memberikan elektron kepada atom O dari serin sehingga atom O kelebihan elektron (bermuatan negatif) dan bersifat nukleofil kuat. Atom O dari serin menyerang C karbonil dari peptida menyebabkan atom C kelebihan elektron dan memberikan elektronnya pada atom O peptida dengan melepaskan ikatan rangkap antara C=O menjadi ikatan tunggal C-O. 2. Histidin yang menerima proton (H) dari serin menjadi bermuatan positif dan bersifat katalis asam. Sedangkan peptida membentuk tetrahedral oksianion. Kemudian oksianion menyerang karbonil menyebabkan putusnya ikatan C-N pada peptida. Ikatan N-H pada peptida distabilkan oleh proton (H) dari histidin. Hal ini mengakibatkan histidin menjadi netral dan bersifat katalis basa. Peptida yang berikatan dengan serin disebut asil enzim. 3. Histidin mengaktivasi H2O yang bersifat nukleofil lemah dengan cara elektron N pada histidin menarik proton (H) dari H2O sehingga O pada H2O menjadi kelebihan elektron. Kemudian menyerang C karbonil menyebabkan C karbonil kelebihan elektron dan memberikannya pada atom O pada asil enzim dengan melepaskan 1 ikatan pada atom oksigen membetuk oksianion. 4. Oksianion menyerang C karbonil menyebabkan putusnya ikatan C karbonil dengan atom O pada serin. Atom O pada serin distabilkan oleh proton (H) dari histidin yang bersifat katalis asam. Kemudian kembali membentuk enzim seperti semula.
Reaksi kimotripsin dimulai dari pengikatan substrat polipeptida pada sisi aktifnya. Tahap pertama Histidin sebagai katalis basa menarik H+ dari Serin sebagai katalis kovalen sehingga Serin menjadi lebih nukleofil karena kehilangan proton. Atom O dari Serin menyerang C karbonil, karena C karbonil tersebut kelebihan elektron maka ia memberikan elektronnya ke atom O sehingga atom O kelebihan elektron dan melepaskan satu ikatannya dengan C yang tadinya ikatannya rangkap menjadi tunggal. Keudian Histidin menarik proton dari serin sehingga menjadi bermuatan positif, disini Histidin sebagai katalisator asam. Elektron gugus karbonil membentuk tetrahedral oksianion sebagai tetrahedral intermediet. Oksianion tersebut menyerang C karbonil sehingga ikatan peptida antara C dengan N putus dan N menjadi tidak stabil karena kelebihan elektron maka nitrogen amida tersebut distabilkan oleh proton Histidin sehingga Histidin yang tadinya bermuatan positif menjadi netral. Pemutusan ikatan peptida tersebut menghasilkan asil enzim yang berikatan dengan Serin. Elektron N dari Histidin menarik proton dari H2O sehingga H2O teraktivasi untuk melakukan serangan nukleofilik terhadap C karbonil sehingga C karbonil menjadi kelebihan elektrondan memberikan elektronnya ke atom Osehingga terbentuk tetrahedral oksianion kembali seperti tahap awal. Pada saat Histidin memberikan proton kepada elektron pada ikatan antara oksigen Serin dan gugus karboksil substrat, elektron dari oksianion kembali ke C karbonil dan ikatan asil enzi terputus. Setelah melepaskan substratnya enzim kembali seperti semula.
Mekanisme Chymotrypsin pada video ini : Pemutusan substrat berupa ikatan peptida (pada scissile bond N-C) oleh enzim Chymotrypsin (Asp102-His57-Ser195) AA pada chymotrypsin berfungsi : His : Katalis yang bersifat basa & asam (base catalyst & acid catalyst) Asp : menstabilkan histidine Ser : menyediakan nukleofil (dan covalent catalyst) reaksi yang terjadi 2 tahapan 1. Pemutusan ikatan N-C Histidine sebagai Base Catalyst : N his yang banyak mengandung banyak elektron menarik proton H ser --- O menjadikannya lebih nukleofil, ketika N his-H ser berikatan, Hser memutuskan ikatan H-O sehingga memungkinkan terbentuk ikatan Oser-Csubs. Csubs=Osubs memecah ikatan menjadi ikatan tunggal C-O yang tidak stabil (bentuk tetrahedral intermediate) [Tetrahedral Intermediate] Histidine sebagai Acid Catalyst : H memiliki proton yang diberikan kepada N pada substrat sehingga ikatan N his - H akan terputus. N his (kelebihan proton) akan mendapatkan elektron sehingga kembali netral. Hal ini menghasilkan ikatan H ser - N subs (menyebabkan ikatan N-C substrat terputus) ----> ikatan peptida substrat terputus [Asp - His & covalent intermediate Ser - Substrat] 2. Regenerasi sisi aktif enzim [Asp - His & covalent intermediate Ser - Substrat] ---> Asp102-His57-Ser195 Dilakukan dengan dalam pelarut H2O (O pada H2O sebagai nukleofil) Histidine sebagai base catalyst : N his yang banyak mengandung banyak elektron menarik proton H+ membentuk ikatan N-H (H2O memberikan H+ pada Histidine) menyebabkan Oair lebih nukleofil dan menyerang C pada C=O substrat. Oair-Csubstrat, ikatan Csubs=Osubs terputus menjadi ikatan C-O tunggal yang tidak stabil -----> [Tetrahedral Intermediate] [Tetrahedral Intermediate] penstabilan dilakukan oleh histidin yang memberikan proton nya pada serine (Nhis --->Hserine) Akhir reaksi : Enzym kembali pada bentuk awal (Asp102-His57-Ser195) terminal portion substrat dilepaskan : penambahan H-O pada scissile bond substrat
There seem to have been several comments posted in this language -- but I cannot respond because I am unfamiliar therewith. If these comments are intended for me -- the producer of the videos -- please post them in English. Thanks!
Mekanisme chymotrypsin berdasarkan video dari 038-Chymotrypsin Mechanism Pada mekanisme chymotrypsin memerlukan katalis tritunggal : 1. Asp102-His57-Ser195 2. Serin memberikan nucleophile (atom O) 3. Histidin bertindak sebagai katalis basa untuk mengaktifkan Ser 4. Asp menstabilkan proton His 5. Reaksi 2 step katalis kovalen Mekanisme chymotrypsin: Histidin sebagai katalis basa yang mengaktifkan serin dengan cara atom N dari Histidin menarik proton (H) dari serin dengan memberikan elektron kepada atom O dari serin sehingga atom O lebih nukleofil . Ser 195 akan diaktifkan dan menyerang pusat amida. Serangan terhadap pusat amida membentuk anion stabil tetrahedral intermediate. Kemudian terjadi transfer proton dari His57 kepada N amino yang terpecah dari ikatan peptide. Pada tahap ini terbentuk ester antara ser195 dan amino. Selanjutnya terjadi pelepasan amino (Carboxy terminal product) . air diposisikan oleh his57 pada karbon ysng terdapat di ester, His57 mengambil ion H+ dari air , dan OH- menyerang pusat dari ester. Kemudian pembentukan tetrahedral intermediate menjadi tidak stabil. His57 memberikan ion H+ nya kepada ser57 menyebabkan terjadi pembelahan pada ikatan ester dan terjadi pembentukan asam dan alkohol . Tahap yang terakhir tejadi pelepasan asam dan pengaktifan kembali katalis tritunggal
It look like a nightmare at my biochem class when my professor explained.This is super clear.thanks for wonderful explanation.
Our professor didn't even explain it. Just told us to read up on it by ourselves and expect it on the exam.
I was about to cry from frustration because I just couldn't understand anything from my lectures, but you lady, you explained everything so clearly!! Thanks so much!!!!!!!!
This is so relatable rn, my professor explained it three times and i didn't understand it, now it makes perfect sense
This is such a great video! Thank you for breaking down this mechanism in a simple way.
I was scared looking through the textbooks, but your video made everything so clear. Thank you so much, I learned a lot!
This was so simplified and very much comprehensive. Thank you!!!
You should be proud. This is beautiful, thank you!!!!
Great articulation of the mechanism. Thank you! Saving this vid :)
This was so freaking helpful. Thank you!!
That's some biochemistry sorcery if I've ever seen it.
Isn't that amazing! It also amazes me that someone examined it critically enough from a scientific perspective to figure it all out!
Best,
Dr. G
Great and clear explanations, Thank you :)
You just saved my life
Amazing video!!
Thank you very much . it was helpful .Could you do the same explanation for the hexokinase enzyme.thanks
Thank you for this video!!!!
Thank you for being here!!!!!
you saved my life! thank you! hoping to get that A!
Now i understand! Thank you.
Not sure how chemists don’t turn to cooking lol mixing, forced mixing, melting… it’s cooking with molecules!
Wonderful explaining
Thank you so much❤ I wish you were my enzymology lecturer
Thank a lot. It was very helpful.
At 3:30 you show an energy profile in the top right of the video, is it true that the first transition state is lower in energy than in the second transition state?
thanks a lot for clear explanation
Thanks for the video however I thought that it was the amine component that gets released first, please explain.
It's a very nice explanation
Dr. G, I recommend consistency in the notation of electron movement to avoid confusion. For example, you draw (chemically correct) the red arrow to indicate the nucleophilic attack of the oxygen atom of the water molecule to the carbonyl carbon which in turns push a single bond of the double bond to become a free pair of electron. However, the free pair of electrons undergo the nucleophilic attack, not the single bond.
Wow so good!
Made so much easier god bless
Thanks a lot
thank you so much!!!!
good video
thnx a lot
what a legend
Is this professor Grabner!?
Chymotrypsin mechanism menggunakan triad katalitik :
1. Asp102-His57-Ser195
2. Ser memberikan nucleophile (atom O)
3. His bertindak sebagai katalis basa untuk mengaktifkan Ser
4. Asp menstabilkan proton His
5. Reaksi 2 step = katalis kovalen
Chymotrypsin mechanism :
Ikatan peptida pada substrat protein yang telah mengalami denaturasi diputuskan sewaktu serin di tempat aktif menyerang karbon karbonil ikatan scissile. -OH serin bukan merupakan gugus penyerang nukleofilik yang baik sekali. Namun, histidin di tempat aktif berfungi sebagai katalisator basa umum dan memisahkan sebuah proton dari serin -OH. Histidin diaktifkan oleh muatan negatif dari aspartat yang terletak didekatnya. Kombinasi aspartat-histidin-serin disebut sebagai triad katalitik yaitu salah satu contoh interaksi kerja sama antara residu asam amino di tempat aktif. -O- pada serin kemudian menyerang karbonil pada ikatan peptida. Kemudian terbentuk suatu kompleks stadium transisi tetrahedral oksianion yang distabilkan oleh ikatan hidrogen dengan gugus -NH di rangka peptida. Selanjutnya ikatan dibelah dan bagian Rc dirilis. Sisa peptida terikat secara kovalen dengan Serin (covalent intermediate). Lalu ditambahkan H2O yang mendonorkan H+ pada atom O yang menyerang karbonil C seperti pada step 1. Dan kembali lagi seperti pada step 2 terbentuk suatu kompleks stadium transisi tetrahedral oksianion yang distabilkan oleh ikatan hidrogen dengan gugus -NH di rangka peptida. Dan pada step terakhir enzim beregenerasi. Histidin mendonorkan H+ pada Serin dan bagian RN di protein menjadi terlepas. Atom H didonorkan ke N pada ikatan scissile dan OH didonorkan ke C pada ikatan scissile. Jadi itulah mengapa ditambahkan H2O pada ikatan agar terjadi hidrolisis.
Just wow
What staggers me is that this and, as far as I know, all these complex reactions happen in an environment which is teeming with billions upon billions of molecules and they rely solely on 'chance' to occur! If I'm wrong in my assumption please let me know because I find this idea totally mind boggling!
not chance..they rely on complex and VERY specific situations to occur. It is actually the opposite of chance that allows these enzymes to work. If it was "chance"...these reactions would not proceed.
There are some bilogical processes that occur due to chance but are just extrmley likely, this is the case in something like diffusion or osmosis, but not in chemistry usually in chemical mechanisms, some steps of mechanisms are a equilibrium and go back and forth freely without much of a reference, but there is usually a "driving force" basically some molecule wants to be stabilized or smth and it causes the reaction to happen, its always just chance, there is a reason, but chance can play a role!
What about Gly?? Doesn't it play a role too?
Mekanisme chymotrypsin:
Chymotripsin merupakan bagian dari Serine protease yang digunakan untuk mencerna protein dengan cara memecah ikatan peptida. Terdiri dari Asp 102-His 57-Ser 195. Asam amino pada chymotrypsin berfungsi:
Ser: menyediakan nukleofil (atom O)
His: sebagai katalis basa untuk mengaktivasi Ser
Asp: menstabilkan Histidine
2 tahap reaksi:
1. Pemecahan ikatan peptida. Ikatan peptida akan terputus pada ikatan scissile. Histidine sebagai katalis basa akan menarik proton serin. N pada histidin akan menarik proton H+ pada serin dan membuat serin lebih nukleofil. Sehingga ikatan antara H-O pada serin akan terputus dan membuat O serin dapat membuat ikatan baru dengan C pada peptida. N membentuk ikatan dengan H dan histidine bermuatan positif karena menarik proton. O serin berikatan kovalen dengan C sehingga ikatan ganda C=O pada substrat akan terputus menjadi ikatan tunggal karena C memberikan elektronnya pada O dan membentuk tetrahedral intermediate yang bersifat tidak stabil. Selanjutnya histidine akan bertidak sebagai katalis asam. H memberikan protonnya kepada N pada peptida yang merupakan ikatan scissile. Ikatan H dan N histidine akan putus kembali sehingga histidine akan kembali netral dan H selanjutnya berikatan dengan N pada peptida. Berikatannya H dengan N peptida mengakibatkan putusnya ikatan N dengan C peptida (putusnya ikatan peptida). Hasil akhirnya adalah Asp-His, H yang berikatan dengan Rc, dan kovalen intermediate serin dan sisa peptida.
2. Regenerasi enzim. Histidine bertidak kembali sebagai katalis basa dalam pelarut H2O yang bertindak sebagai nukleofil. N pada histidine akan menarik H+ (H2O mendonorkan H+ pada histidine) dan membentuk ikatan N-H menyebabkan O bersifat nukleofil dan menyerang C karbonil. O-C dan menyebakan putusnya ikatan rangkap C=O menjadi ikatan tunggal yang tidak stabil dan terbentuklah tetrahedral intermediate. Histidine memberikan protonnya pada serin sehingga ikatan O serin dengan C peptida putus. Akhir reaksi adalah terbentuknya kembali enzim Asp102-His57-Ser195 dan ikatan antara OH dengan scissile bond peptida.
Mekanisme Kimotripsin :
1. Histidin bertidak sebagai katalis basa yang mengaktifkan serin dengan cara atom N dari Histidin menarik proton (H) dari serin dengan memberikan elektron kepada atom O dari serin sehingga atom O kelebihan elektron (bermuatan negatif) dan bersifat nukleofil kuat. Atom O dari serin menyerang C karbonil dari peptida menyebabkan atom C kelebihan elektron dan memberikan elektronnya pada atom O peptida dengan melepaskan ikatan rangkap antara C=O menjadi ikatan tunggal C-O.
2. Histidin yang menerima proton (H) dari serin menjadi bermuatan positif dan bersifat katalis asam. Sedangkan peptida membentuk tetrahedral oksianion. Kemudian oksianion menyerang karbonil menyebabkan putusnya ikatan C-N pada peptida. Ikatan N-H pada peptida distabilkan oleh proton (H) dari histidin. Hal ini mengakibatkan histidin menjadi netral dan bersifat katalis basa. Peptida yang berikatan dengan serin disebut asil enzim.
3. Histidin mengaktivasi H2O yang bersifat nukleofil lemah dengan cara elektron N pada histidin menarik proton (H) dari H2O sehingga O pada H2O menjadi kelebihan elektron. Kemudian menyerang C karbonil menyebabkan C karbonil kelebihan elektron dan memberikannya pada atom O pada asil enzim dengan melepaskan 1 ikatan pada atom oksigen membetuk oksianion.
4. Oksianion menyerang C karbonil menyebabkan putusnya ikatan C karbonil dengan atom O pada serin. Atom O pada serin distabilkan oleh proton (H) dari histidin yang bersifat katalis asam. Kemudian kembali membentuk enzim seperti semula.
Reaksi kimotripsin dimulai dari pengikatan substrat polipeptida pada sisi aktifnya.
Tahap pertama Histidin sebagai katalis basa menarik H+ dari Serin sebagai katalis kovalen sehingga Serin menjadi lebih nukleofil karena kehilangan proton. Atom O dari Serin menyerang C karbonil, karena C karbonil tersebut kelebihan elektron maka ia memberikan elektronnya ke atom O sehingga atom O kelebihan elektron dan melepaskan satu ikatannya dengan C yang tadinya ikatannya rangkap menjadi tunggal.
Keudian Histidin menarik proton dari serin sehingga menjadi bermuatan positif, disini Histidin sebagai katalisator asam. Elektron gugus karbonil membentuk tetrahedral oksianion sebagai tetrahedral intermediet.
Oksianion tersebut menyerang C karbonil sehingga ikatan peptida antara C dengan N putus dan N menjadi tidak stabil karena kelebihan elektron maka nitrogen amida tersebut distabilkan oleh proton Histidin sehingga Histidin yang tadinya bermuatan positif menjadi netral.
Pemutusan ikatan peptida tersebut menghasilkan asil enzim yang berikatan dengan Serin.
Elektron N dari Histidin menarik proton dari H2O sehingga H2O teraktivasi untuk melakukan serangan nukleofilik terhadap C karbonil sehingga C karbonil menjadi kelebihan elektrondan memberikan elektronnya ke atom Osehingga terbentuk tetrahedral oksianion kembali seperti tahap awal.
Pada saat Histidin memberikan proton kepada elektron pada ikatan antara oksigen Serin dan gugus karboksil substrat, elektron dari oksianion kembali ke C karbonil dan ikatan asil enzi terputus.
Setelah melepaskan substratnya enzim kembali seperti semula.
Mekanisme Chymotrypsin pada video ini :
Pemutusan substrat berupa ikatan peptida (pada scissile bond N-C) oleh enzim Chymotrypsin (Asp102-His57-Ser195)
AA pada chymotrypsin berfungsi :
His : Katalis yang bersifat basa & asam (base catalyst & acid catalyst)
Asp : menstabilkan histidine
Ser : menyediakan nukleofil (dan covalent catalyst)
reaksi yang terjadi 2 tahapan
1. Pemutusan ikatan N-C
Histidine sebagai Base Catalyst : N his yang banyak mengandung banyak elektron menarik proton H ser --- O menjadikannya lebih nukleofil, ketika N his-H ser berikatan, Hser memutuskan ikatan H-O sehingga memungkinkan terbentuk ikatan Oser-Csubs. Csubs=Osubs memecah ikatan menjadi ikatan tunggal C-O yang tidak stabil (bentuk tetrahedral intermediate)
[Tetrahedral Intermediate]
Histidine sebagai Acid Catalyst : H memiliki proton yang diberikan kepada N pada substrat sehingga ikatan N his - H akan terputus. N his (kelebihan proton) akan mendapatkan elektron sehingga kembali netral. Hal ini menghasilkan ikatan H ser - N subs (menyebabkan ikatan N-C substrat terputus) ----> ikatan peptida substrat terputus [Asp - His & covalent intermediate Ser - Substrat]
2. Regenerasi sisi aktif enzim [Asp - His & covalent intermediate Ser - Substrat] ---> Asp102-His57-Ser195
Dilakukan dengan dalam pelarut H2O (O pada H2O sebagai nukleofil)
Histidine sebagai base catalyst : N his yang banyak mengandung banyak elektron menarik proton H+ membentuk ikatan N-H (H2O memberikan H+ pada Histidine) menyebabkan Oair lebih nukleofil dan menyerang C pada C=O substrat. Oair-Csubstrat, ikatan Csubs=Osubs terputus menjadi ikatan C-O tunggal yang tidak stabil -----> [Tetrahedral Intermediate]
[Tetrahedral Intermediate]
penstabilan dilakukan oleh histidin yang memberikan proton nya pada serine (Nhis --->Hserine)
Akhir reaksi :
Enzym kembali pada bentuk awal (Asp102-His57-Ser195)
terminal portion substrat dilepaskan : penambahan H-O pada scissile bond substrat
There seem to have been several comments posted in this language -- but I cannot respond because I am unfamiliar therewith. If these comments are intended for me -- the producer of the videos -- please post them in English. Thanks!
Fundamentals of Biochemistry it's for class assignment. Sorry for the confusion :)
Mekanisme chymotrypsin berdasarkan video dari 038-Chymotrypsin Mechanism
Pada mekanisme chymotrypsin memerlukan katalis tritunggal :
1. Asp102-His57-Ser195
2. Serin memberikan nucleophile (atom O)
3. Histidin bertindak sebagai katalis basa untuk mengaktifkan Ser
4. Asp menstabilkan proton His
5. Reaksi 2 step katalis kovalen
Mekanisme chymotrypsin: Histidin sebagai katalis basa yang mengaktifkan serin dengan cara atom N dari Histidin menarik proton (H) dari serin dengan memberikan elektron kepada atom O dari serin sehingga atom O lebih nukleofil . Ser 195 akan diaktifkan dan menyerang pusat amida. Serangan terhadap pusat amida membentuk anion stabil tetrahedral intermediate. Kemudian terjadi transfer proton dari His57 kepada N amino yang terpecah dari ikatan peptide. Pada tahap ini terbentuk ester antara ser195 dan amino. Selanjutnya terjadi pelepasan amino (Carboxy terminal product) . air diposisikan oleh his57 pada karbon ysng terdapat di ester, His57 mengambil ion H+ dari air , dan OH- menyerang pusat dari ester. Kemudian pembentukan tetrahedral intermediate menjadi tidak stabil. His57 memberikan ion H+ nya kepada ser57 menyebabkan terjadi pembelahan pada ikatan ester dan terjadi pembentukan asam dan alkohol . Tahap yang terakhir tejadi pelepasan asam dan pengaktifan kembali katalis tritunggal