¡Buenas tardes doctora! Muy buena clase, mi aportación es la siguiente: En los últimos 10 años se ha observado que algunos pacientes con fenilcetonuria, sobre todo aquellos con formas suaves de la enfermedad, aumentan su tolerancia a proteínas al ser tratados con dosis farmacológicas de la tetrahidrobiopterina. La terapia con BH4 se inicia con 10 mg / kg / día y se realizan cambios con el tiempo según los niveles de Phe.
Hola doctora, muchísimas gracias por su clase. Mi aportación es la siguiete: La biosíntesis de la melatonina se realiza a partir del triptófano, un aminoácido esencial que, por tanto, proviene de los alimentos. El triptófano se convierte en 5-hidroxitriptófano mediante la enzima triptófanohidroxilasa, luego, este compuesto se decarboxila y forma la serotonina. La oscuridad activa el sistema neuronal y se produce una descarga del neurotransmisor norepinefrina, que al unirse a los receptores adrenérgicos β1 de los pinealocitos activa la adenilciclasa, se incrementa el AMP cíclico y la síntesis de novo de arilalquilamina N-aciltransferasa (serotonina -N-acetiltransferasa [NAT], enzima limitante de la síntesis de melanina). Mediante esta enzima, la serotonina se transforma en melanina, en un proceso de dos pasos sucesivos, en el que participa también la enzima hidroxiindoltransferasa. Fuente: Illnait-Ferrer, José (2012). Melatonina: actualidad de una hormona olvidada. Revista CENIC. Ciencias Biológicas, 43(3) ISSN: 0253-5688. Ubieta Gallegos Samuel - 3CM5
Buenos noches doctora, muchas gracias por la clase. Durante el ejercicio prolongado, los aminoácidos de cadena ramificada disminuyen sus concentraciones en plasma, ya que son oxidados de forma directa en el musculo esquelético para obtención de energía, en el periodo de recuperación la suplementación con este tipo de aminoácidos disminuye el grado de dolor y daño muscular. Gutiérrez, C., Lares, M., Sandoval, J., & Hernández, M. S. (2020). Aminoácidos de cadena ramificada: implicaciones en la salud. Revista Digital de Postgrado, 9(2). Luvio Casarrubias Ana Karen 3CM9
Buenas tardes doctora, fue muy interesante la clase, se paso muy rápido, muchas gracias. Me gustaría anexar una aportación relacionada con la histidina: La histidina es un aminoácido esencial que se caracteriza por la presencia del grupo imidazol (pieza clave en el funcionamiento de la histidina como catalizador) que le confiere propiedades básicas junto con sus derivados. Tiene funciones catalíticas (presente en el sitio activo de varias enzimas asociado a la transferencia de electrones) y versatilidad metabólica al ser precursora de los derivados de los aminoácidos metilados como alanina, lisina, metionina, la asparagina, el ácido aspártico y la arginina. Hay estudios que vinculan su estructura y su capacidad química de tener distintas propiedades fisicoquímicas con un papel relevante en la transformación química local antes de la aparición de la vida. Fuente: Cervantes de la Cruz, K., Mejía-Luna, I. et al. (2017). La histidina como un posible precursor en el origen de la vida. Rev Cienc Vit; Ecuador. Vol 26, No. 2 Consultado 24/05/21 en: www.redalyc.org/jatsRepo/4760/476052525001/476052525001.pdf Escobar Jiménez Fernanda Thalia 3CM9
Gracias por la clase doctora, muy interesante el como esta relacionada la glucosa Mi aportación es acerca de la diabetes y los aminoácidos que pueden ser biomarcadores para la detección sencilla y temprana de las anomalías del metabolismo de la glucosa y la predicción de el desarrollo de Diabetes Mellitus tipo 2. En este estudio se pudo concluir que los aminoácidos de cadena ramificada elevados y la glicina reducida son actualmente los marcadores de aminoácidos más sólidos y consistentes para la prediabetes, la resistencia a la insulina y la futura T2D (Diabetes Mellitus tipo 2). 3CM5 Gar C, Rottenkolber M, Prehn C, Adamski J, Seissler J, Lechner A. Serum and plasma amino acids as markers of prediabetes, insulin resistance, and incident diabetes. Crit Rev Clin Lab Sci. 2018 Jan;55(1):21-32. doi: 10.1080/10408363.2017.1414143. Epub 2017 Dec 14. PMID: 29239245. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29239245/
Excelente clase doctora, en este caso me gustaría aportar un poco acerca de un aminoácido que me llamo la atención, la glutamina. La glutamina es el aminoácido más abundante en la sangre humana, el músculo esquelético y la reserva de aminoácidos libres. Desempeña funciones fisiológicamente importantes en varios procesos metabólicos: como intermediario en el metabolismo energético y como sustrato para la síntesis de péptidos y no péptidos como bases nucleotídicas, glutatión y neurotransmisores. Además, contribuye a la desintoxicación del amoníaco y al equilibrio ácido-base sistémico 3CM9 / Martinez Rios Edwin Uriel Fuente: Kim, M. H., & Kim, H. (2017). The Roles of Glutamine in the Intestine and Its Implication in Intestinal Diseases. International journal of molecular sciences, 18(5), 1051. doi.org/10.3390/ijms18051051
Buen día doctora, muchas gracias por la clase de hoy, fue muy interesante. Me gustaría dar como aportación que El GAD (glutamato decarboxilasa) es la enzima que cataliza la síntesis del neurotransmisor inhibitorio ácido gamma-aminobutírico (GABA) a partir del glutamato. En este contexto, existe un síndrome paraneoplásico del hombre rígido que se se caracteriza por rigidez e hipertonía musculares progresivas y espasmos dolorosos desencadenados por estímulos auditivos, sensoriales o emocionales. La rigidez abarca predominantemente la mitad inferior del tronco y los miembros pélvicos, pero también puede afectar las extremidades escapulares y el cuello. Los síntomas mejoran con el sueño y los anestésicos generales. Estudios electrofisiológicos señalan actividad continua de la unidad motora. Los anticuerpos que surgen en el síndrome que se describe se dirigen a proteínas [descarboxilasa del ácido glutámico, GAD], anfifisina] que intervienen en la función de las sinapsis inhibidoras que utilizan ácido aminobutírico gamma (gamma-aminobutyric acid, GABA) o glicina como neurotransmisores. El síndrome paraneoplásico del hombre rígido y los anticuerpos contra anfifisina suelen depender del cáncer mamario. Por lo contrario, los anticuerpos contra la descarboxilasa del ácido glutámico se observan a veces en pacientes con cáncer, pero son mucho más frecuentes en el trastorno que no es paraneoplásico. También se encuentra relacionada con la diabetes diabetes mellitus insulino-dependiente. Rocio Itzel Sanchez Sanchez. 3CM5 Fuente: - Larry, J. (2019a). Harrison: Principios de medicina interna. Vol. 1, 2 (20.a ed.). McGraw-Hill. - Tolosa, E. (2013, 6 mayo). Dipòsit Digital de la Universitat de Barcelona: Espectro de enfermedades neurológicas asociadas a anticuerpos anti-glutamato decarboxilasa (GAD). . diposit.ub.edu/dspace/handle/2445/42220
Hola doctora, qué bonita clase, muchas gracias. Con respecto a la importancia de los aminoácidos no esenciales, la glicina se reconoce como un marcador plasmático que puede ser relevante para enfermedades metabólicas que se encuentran asociadas con la obesidad. Incluso se ha considerado como un aminoácido prometedor para mejorar la salud metabólica ya que se sugiere que las vías metabólicas clave de la glicina pueden alterarse diferencialmente según los trastornos metabólicos. De igual forma, se sigue descifrando el papel de metabolismo de la glicina en diversos cánceres, sobre todo en aquellos donde su metabolismo es fundamental para gobernar el estado de metilación de las células cancerosas. 3CM5/Vilchis Carrillo Airam Natalia Alves, A. et al., 2019. Metabolismo de la glicina y sus alteraciones en la obesidad y enfermedades metabólicas. Recuperado de: www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6627940/
Excelente clase, doctora, aporto lo siguiente. La aminoaciduria puede deberse a la acumulación de aminoácidos como fenilalanina, leucina, isoleucina, y valina en el plasma. Fuente: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica médica 4.a ed. Elsevier Gezondheidszorg. p. 315 3CM9
Hola Doctora, gracias por la clase, mi aportación es la siguiente: En individuos sanos, la glicina es interconvertible con la serina. La serina se deriva principalmente de la dieta, pero también se puede producir a partir de glucosa a través del 3-fosfoglicerato, especialmente en los riñones. La síntesis de glicina a partir de serina está compartimentada, siendo catalizada por la serina hidroximetiltransferasa 1 (SHMT1) en el citosol y por SHMT2 en la matriz mitocondrial. 3CM9 López Mancera Jesús Martín Alves A., Bassot A., Bulteau A., Pirola L., Morio B. (2019). Metabolismo de la glicina y sus alteraciones en la obesidad y enfermedades metabólicas. Metabolismo de proteínas y homeostasis de glucosa
Buenas tardes doctora, me gustó mucho ver esta clase por que fue muy concisa en el tema y se dio a entender todo de una manera muy buena c:. Así mismo, quisiera hacer la siguiente aportación: El paciente críticamente enfermo se encuentra en riesgo incrementado de desnutrición dada la concurrencia de la agresión, el trauma, la injuria y la sepsis; la desregulación del medio interno, la presencia de acidosis, inflamación y resistencia periférica aumentada a la insulina, y la mala utilización de los nutrientes infundidos. Todos estos eventos moleculares llevan a la emisión de aminoácidos glucogénicos por parte del diafragma y el intestino delgado para asegurar la síntesis de cantidades cada vez mayores de energía que son demandadas por la periferia para contener la agresión, y sostener la cicatrización y la reparación, por lo que pone en marcha un proceso de hipercatabolismo que eventualmente conduce, no solo a la depleción magra, sino también a la pérdida de funciones como la depresión ventilatoria y la inmunodepresión. Severo Martínez Roberto. 3CM9
Buenos días doctora, gracias por la clase que nos ha proporcionado, me gustaría aportar lo siguiente, la concentración normal de arginina en plasma varía entre 95 y 250 µmol/L. La arginina es de vital importancia en la vasodilatación, liberación de calcio, neurotransmisión, proliferación celular, regeneración rápida de adenosina trifosfato, actividades secretoras, inmunidad, mientras que concentraciones bajas están relacionadas con la aparición y/o la gravedad de estados patológicos como quemaduras, trauma, sepsis, ictericia, obesidad, úlceras diabéticas y cáncer. La arginina funge como mecanismo regulador de la respuesta inmune. Existe correlación entre disminución de la arginina y reducción de proliferación y activación de linfocitos T en trasplante hepático, trauma grave, sepsis y cáncer. Entre los efectos se describen la disminución en la expresión de la cadena CD3z (traducción de señal de activación en linfocito T). La disminución de la arginina está relacionada con la producción de arginasa 1 (ARG1) por parte de las células mieloides supresoras. Los mecanismos por medio de los cuales el aumento de la actividad de ARG1 podría estar actuando en un proceso tumoral son la disminución de la proliferación de los linfocitos y el freno del ciclo celular y el segundo es promover el crecimiento tumoral al transformar la arginina en precursores de poliaminas. Isaza Correa J. M., Vasco Gutiérrez C. M., Velásquez Lopera M. M. (2014). Arginina y cáncer: implicaciones en la regulación de la respuesta antitumoral. Scientific Electronic Library Online. Recuperado de www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0121-07932014000100007 3CM9
Buen día, muchas gracias por la clase doctora! Muy fascinante como ninguna ruta metabólica es aislada! Me gustaría realizar mi aportación sobre como la glicina forma parte importante en la neurotransmisión excitatoria a través de sitios de glicina insensibles a la estricnina ubicados en los receptores NMDA y como el aumento de la función del receptor NMDA por la glicina puede ser una estrategia potencial para el manejo de la esquizofrenia, por ello se han estado desarrollando fármacos inhibidores de GlyT-1 el cual está presente presente en las células gliales. También, la sarcosina la cual es generada por la transferencia enzimática de un grupo metilo de S-adenosilmetionina a la glicina, y esta reacción es catalizada por la enzima glicina N-metiltransferasa. Sin embargo se necesita una gran cantidad de glicina para el tratamiento de la esquizofrenia. Grupo: 3CM9 Fuente:Hashimoto K. Glycine transport inhibitors for the treatment of schizophrenia. Open Med Chem J. 2010 May 27;4:10-9. doi: 10.2174/1874104501004010010. PMID: 21253021; PMCID: PMC3023951.
Gracias por otra clase tan interesante Doctora, investigando un poco más sobre la enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce de la cual hace mención, encontré que esta alteración del complejo multienzimático se presenta en aproximadamente 1 de cada 300,000 nacidos, y que provocara la acumulación en plasma de cetoácidos de cadena ramificada, que conllevarán a una cetoaciduria de cadena ramificada, pudiendo provocar un retraso fisico y mental en el recién nacido. Esta enfermedad puede tratarse con una dieta baja en proteínas, y en algunos casos, se hace uso de dosis altas de pirofosfato de tiamina, el cual es un cofactor del complejo mulitenzimático afectado. Fuente: Baynes, J. (2015). Bioquímica médica. (4.a ed.). Elsevier. P: 249
Muchas gracias por la gran clase doctora. Me gustaría aportar que estudios reportan un mejor rendimiento en la actividad física cuando se suministra leucina en la dieta, ya que se encontró que puede mejorar el consumo máximo de oxígeno, disminuir la degradación de proteínas y con ello, incrementar la resistencia del deportista, de igual importancia mejora la disponibilidad de glucosa muscular. - 3CM9
Hola, doctora. Ha sido una clase bastante sencilla de entender, muchas gracias! Me gustaría agregar una aportación referente al glutamato. Como ya lo mencionó, el glutamato es el principal NT excitatorio del sistema nervioso central. En la esclerosis múltiple, una enfermedad multifactorial, la inflamación es un mecanismo que se encarga de destruir y alterar la función fisiológica de las neuronas y su estructura, debido a esto muchas células (monocitos, macrófagos, células dendríticas y microglía) son responsables de secretar glutamato a numerosas neuronas, pues hay una sobreexpresión de una enzima (glutaminasa) en estas células, tras ello habrá glutamato libre en cualquier dirección. En esta situación, el glutamato no podrá ser recaptado y metabolizado. Además, el glutamato que fue liberado en las células inflamatorias, activa receptores de glutamato en células endoteliales facilitando su infiltración al SNC. Rojas Montañez Kathia 3CM9 Pedraz, B., & Sammer, G. (2018). Importancia del glutamato en las funciones neuroendocrinológicas en la esclerosis múltiple relacionadas con la fatiga. Rev Neurol [Internet], 16(67), 10.
Buenas noches doctora, muchas gracias por la clase, gracias a su explicación logre entender el tema la final, me gustaría aportar lo siguiente: La conversión de aspartato a asparagina, catalizada por la asparagina sintetasa, se asemeja a la reacción glutamina sintetasa, pero la glutamina, en lugar del ion amino, proporciona el nitrógeno. Las asparaginas sintetasas bacterianas pueden usar también ion amonio. Ortiz Zaragoza 3CM5
Buenas tardes doctora, muchísimas gracias por su excelente clase, quisiera aportar esta vez con respecto al aa semiesencial arginina. La concentración normal de arginina en plasma varía entre 95 y 250 µmol/L. Varios hallazgos apoyan la importancia de la arginina en procesos como fertilidad, desarrollo neonatal, curación de heridas e integridad de los tejidos; incluso se ha informado que la metilación de la arginina contribuye a la patogénesis de enfermedades pulmonares. Por otro lado, se ha demostrado una fuerte asociación de concentraciones bajas de arginina con la aparición y/o la gravedad de estados patológicos como quemaduras, trauma, sepsis, ictericia, obesidad, úlceras diabéticas en las extremidades inferiores y cáncer . Se han propuesto dos posibles mecanismos por medio de los cuales el aumento de la actividad de ARG1 podría estar actuando en un proceso tumoral. El primero de ellos es la regulación negativa de la respuesta inmune frente al tumor, por disminución en la proliferación de los linfocitos, detención de la progresión del ciclo celular, regulación de la función de los linfocitos T y disminución en la expresión de la cadena CD3z en los linfocitos T. El segundo mecanismo sería promoviendo el crecimiento tumoral al transformar la arginina en precursores de poliaminas. Fuente: I. Correa, J. VASCO, Velázquez (2014)Arginina y cáncer: implicaciones en la regulación de la respuesta antitumoral. vol.27, n.1, pp.63-72. www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0121-07932014000100007 Revisado 17- 12- 2020
Hola Dra, en verdad me parece muy interesante cada clase que nos explica ya que realmente se logran integrar todos los conocimientos aprendidos previamente. Me gustaría aportar que las glicinas aminotransferasas pueden catalizar la síntesis de glicina a partir de glioxilato y glutamato o alanina y, al contrario de casi todas las reacciones de aminotransferasas, éstas favorecen con fuerza la síntesis de glicina; se ha descrito que, en mamíferos, otras vías importantes para la formación de glicina son a partir de colina y, como usted mencionaba, de serina. Grupo: 3CM9 Rodwell, V. (2013). Biosíntesis de los aminoácidos no esenciales desde el punto de vista nutricional. En R. Murray, & D. Bender, Harper. Bioquímica ilustrada. 29a Edición (págs. 267-268). China: McGraw Hill LANGE.
Muchas gracias por la clase Dra! Me gustaría aportar lo siguiente: La secreción de insulina se ve estimulada por aminoácidos como leucina, arginina y lisina. Fuente: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica médica 4.a ed. Elsevier Gezondheidszorg. p. 272 3CM9
Hola Dra. Gracias por la excelente explicación. Me gustaría aportar información valiosa de uno de los aminoácidos no escenciales que revisamos en la clase, es la cisteína. En la enfermedad genética llamada cistinuria, el transporte defectuoso de la cistina a través de la membrana origina una eliminación excesiva de cistina en la orina. La cristalización del aa produce la formación de litos en riñones, uréteres o vejiga, que pueden producir dolor, infecciones y hematuria. Fuente: Mckee, T. Y Mckee J. Bioquímica las bases moleculares de la vida. 2009 McGraw Hilo, ciudad de México. Pág 124
Muchas gracias por la clase doctora, muy interesante y fácil de comprender. Me gustaría aportar sobre los niveles bajos de serina, esto principalmente es ocasionado por algún defecto en la 3-fofoglicerato deshidrogenasa. La deficiencia en la actividad de esta enzima es causada por mutaciones en el gen PHGDH, y presenta un patrón de herencia autosómico recesivo . 3CM5 López López Andrea
Buen día doctora, muchísimas gracias por su excelente clase, quisiera aportar algunos alimentos donde se encuentra la arginina como es el caso del Pavo que es una fuente de proteínas de alto valor biológico, con un alto contenido de arginina, también tenemos frutos secos, legumbres: como es el caso de garbanzos y lentejas; las nueces, los cacahuetes y las almendras, las semillas (sésamo, calabaza, girasol, etc.), los huevos y el alga espirulina contienen una alta concentración de arginina. También se encuentra en el chocolate y las uvas pasas. Otra aportación que me gustaría realizar es que la arginina también fortalece el sistema inmunitario e interviene en la liberación y acción de algunas hormonas, como la hormona del crecimiento y la insulina (de hecho, es el aminoácido con mayor efecto insulinogénico ). Esto hace que de forma indirecta este aminoácido prevenga la aparición de complicaciones de salud asociada a las infecciones bacterianas o víricas. Fuente: N. (2020). Arginina - Nutrición | Saber Vivir TVE. Saber Vivir. www.sabervivirtv.com/guia-nutricion/arginina
Hola doctora, me gustaría comentar sobre un defecto hereditario en la vía de la fenilalanina-tirosina que implica una deficiencia de la enzima que cataliza la oxidación del ácido homogentísico, un intermediario en el catabolismo de la tirosina y de la fenilalanina. Esta enfermedad, se presenta en 1 de cada 1 .000 .000 de recién nacidos vivos y acumula ácido homogentísico que es excretado en la orina. Este compuesto se oxida a alcaptona en presencia o al ser tratado con álcalis, lo que ocasiona un oscurecimiento de la orina. Los individuos con alcap tonu ria finalmente presentan un depósito de pigmento oscuro (color ocre) en el tejido cartilaginoso, con una lesión tisular posterior que conduce a una artritis grave. Los síntomas se inician en la tercera a la cuarta década de la vida, es relativamente benigna en comparación con la fenilcetonuria, existen pocos recursos de tratamiento, aparte del alivio de los síntomas. Baynes., J. W. (2014). Biosíntesis y degradación de los aminoácidos. En J. W. Baynes., Bioquímica médica (pág. 249). Barcelona: Elsevier.
Buenas noches profesora, me gustaría comentar sobre el triptófano y su efecto en la depresión. La serotonina es un neurotransmisor que contribuye a la estabilidad emocional y a la ausencia de estados depresivos, para tratar la depresión se sabe que es menos agresivo incrementar el material con el que el organismo produce su propia serotonina que alterar los mecanismos neuronales tomando antidepresivos psiquiátricos, siendo el triptófano el precursor de la serotonina. Se podría asumir que para disfrutar de energía durante todo el día y evitar los bajones de ánimo, la opción más recomendable sería tomar alimentos ricos en triptófano. Sin embargo, lo importante no es la cantidad ingerida, sino la que llega al cerebro, y las investigaciones indican que los niveles de este aminoácido en el sistema nervioso central no pueden modificarse mediante la dieta. El triptófano procedente de las proteínas de la dieta no atraviesa la barrera sangre/cerebro porque tienen preferencia otros aminoácidos, gracias a su peso molecular más bajo. Esto impide que el triptófano de los alimentos acceda al cerebro y que se eleven los niveles de serotonina. El triptófano ve facilitado su acceso al cerebro cuando ingerimos alimentos con una cantidad prácticamente nula de proteínas y ricos en carbohidratos de alto índice glucémico. Esto ocurre porque los niveles altos de insulina que se consiguen arrastran a los otros aminoácidos hacia los tejidos, el triptófano queda solo en el torrente sanguíneo, y de esa forma no debe competir con los demás aminoácidos. Ese es el motivo por el que muchas personas sienten la necesidad de ingerir dulces cuando se sienten nerviosas. González Guijosa Nancy /3CM5 FUENTE: Ruiz, J. (s/f). El triptófano y la depresión. Recuperado de: letras-psicoactivas.es/El_triptofano_y_la_depresion.pdf
Excelente clase Dra, muchas gracias! como aportación me gustaría añadir en general los defectos del ciclo de la urea (CU), ya que este ciclo se relaciona con la biosíntesis y degradación de la arginina, y es un conjunto de seis reacciones metabólicas encaminadas a eliminar el excedente de amonio que se forma en la degradación de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados. El paciente con un defecto del CU no puede eliminar correctamente el amonio que, a concentraciones elevadas, es un tóxico que puede comprometer gravemente el estado neurológico del paciente y la vida. Es frecuente que el debut de la enfermedad ocurra en el periodo neonatal, de forma aguda y grave. La clínica puede ser: hipotonía, rechazo del alimento, llanto débil, succión débil, vómitos, polipnea, convulsiones, coma, alteraciones hemodinámicas, fallo hepático. Estoy ansiosa de conocer estas patologías en las futuras clases. Fuente: Campistol J, Bóveda MD, Couce ML, Lluch MD, Merinero B. Acidemia orgánica. En: Sanjurjo Crespo P, editor. Protocolos de diagnóstico y tratamiento de los errores congénitos del metabolismo. Madrid 2007
Excelente clase doctora, me gustaría aportar respecto a la elevación en las concentraciones de glutamato anula el bloqueo de los receptores NMDA, lo que produce un aumento de la entrada de calcio a la neurona, produciendo efectos neurotóxicos y neurodegeneración. Como resultado del daño neuronal, la cantidad de glutamato liberado por las neuronas afectadas disminuye con lo que se reduce la entrada de sodio en las neuronas subsiguientes, deteriorándose la información y produciendo trastornos de tipo cognoscitivo, falta de impulso vital y disfunción motora. Bibliografía: Alarcón Velandia, R. (2003). Glutamato y demencia. Colombia. Vol 17. Recuperado el 28/12/2020 de acgg.org.co/pdf/pdfrevista03/17-2-articulo2.pdf
Hola Doctora, muchas gracias por la clase, me encantó ver como todo se va relacionando. Me gustaría hacer mi aportación sobre la enfermedad de Huntington, esta es una enfermedad neurodegenerativa de herencia autosómica dominante, se caracteriza por la degeneración del cuerpo estriado encargado de moderar el estado de ánimo, el movimiento y la cognición, lo que causa discapacidad motora e intelectual. La enfermedad es causada por a deficiencia de la enzima CSE (cistationina gamma liasa) encargada de sintetizar el aminoácido cisteína. Sabiendo esto, se han hecho diversos estudios con modelos de ratones, en estos se observaron que el daño neurodegenerativo puede ser reducido con dietas ricas en cisteína. Fuente: La deficiencia de un aminoácido causa la degeneración del cerebro en la enfermedad de Huntington. (2014, 28 marzo). El médico interactivo. elmedicointeractivo.com/deficiencia-aminoacido-causa-degeneracion-cerebro-enfermedad-huntington-20140328135629053361/ Grupo:3CM9
Buenas tardes doctora, una muy excelente clase, muy bien explicada. Me gustaría aportar que la aciduria arginosuccínica, es un error congénito del metabolismo de los aminoácidos de carácter autosómico recesivo, donde se produce un defecto en el ciclo de la urea debido a la deficiencia de la argininosuccinato liasa pudiendo producir en el paciente hiperamonemia debido a que el amonio no es eliminado de manera correcta. Los pacientes pueden cursar con letargo, convulsiones, coma y hasta la muerte, además de que al presentarse de forma crónica puede presentar hepatopatía y alteraciones neurológicas. Fuente: Pascual Chinorias, C. (2017). Defectos congénitos del metabolismo de los aminoácidos. UVaDoc. uvadoc.uva.es/handle/10324/23948
Buenas tardes doctora, muchas gracias por la clase. Me gustaría aportar que un poco de información acerca de una enfermedad relacionada con el metabolismo de la cisteína; la cistinosis, ya que esta es una enfermedad metabólica de rara ocurrencia y se caracteriza por la acumulación del aminoácido en el interior de los lisosomas de las células, lo cual lleva a la formación de cristales, que se depositan en diversos órganos, como el riñón, ojos, músculos, páncreas, cerebro y tiroides. Grupo: 3CM9 Fuente: Puentes R., R., lbáñez T., S., Solar G., E., Valenzuela L., A., & Aracena A., M. (2000). Cistinosis nefropática infantil. Revista chilena de pediatría, 71(2).
Buenas tardes Dra., gracias por la clase, me ha gustado bastante. Me gustaría comentar que: si la dieta no aporta suficiente cantidad de fenilalanina o si el organismo no puede transformar la fenilalanina en tirosina por algún motivo (como sucede en la enfermedad hereditaria denominada fenilcetonuria donde se acumula la fenilalanina en el organismo a consecuencia de la ausencia de la enzima que la descompone), entonces la tirosina se convierte en esencial, es decir, se obtendrá de la ingesta directa a través de la dieta. SOLANO SÁNCHEZ LESLY ANDREA 3CM5 FUENTE: Fenilcetonuria - Síntomas y causas - Mayo Clinic. (2018, 13 junio). Mayo Clinic. www.mayoclinic.org/es-es/diseases-conditions/phenylketonuria/symptoms-causes/syc-20376302
Doctora muchas gracias como siempre, una pregunta, y tal vez alejada de cuestiones bioquimicas, pero prácticamente se podria llevar una dieta con mayor porcentaje proteico y esto ayudaría a una mayor perdida de grasa, que incluso la dieta keto, pues como se observa las proteínas tienen conexión con diversas rutas, y no solo eso, si ko tambien sirven para la síntesis de otras moléculas importantes?
Gracias por la clase Dra.!! Hoy quiero aportar acerca de la suplementación con glutamina en la citorreducción tumoral, pues se emplea para proteger a las células y tejidos de la agresión modulando la intensidad y duración de la respuesta inflamatoria, y prevenir falla orgánica. Además, se emplea en la atención oncohematológica para prevenir la aparición de mucositis inducida por el uso de tratamientos radiantes y quimioterapéuticos. Igualmente esta suplementación es promotora de la recuperación de las subpoblaciones propias de neutrófilos durante los esquemas quimioterapéuticos no ablativos, o los injertos tras un trasplante de médula ósea. 3CM5 Sánchez Ramos David Jadai Fuente: Andrade Hernández, M., Chaug Solórzano, M., Andino Hernández, F., & Rodríguez Veintimilla, D. (2017). Sobre las propiedades y los usos de la glutamina en la citorreducción tumoral. Revista Cubana De AlimentacióN Y NutricióN, 27(2), 35. Recuperado de http:/ /ww w.revaln utricion.sl d.cu /index.php /rcan/article/view/446
Buenas tardes Doctora, la clase estuvo increíble como siempre, mi aportacion es enfocada a un dato curioso, y este es sobre la famosa frase “Tómate un vasito de leche antes de dormir”, y esto se debe a que los Productor Lacteos son una de las principales fuentes de obtencion de Triptófano (aminoácido que genera melatonina), ahora bien, eso no quiere decir que el insomnio o los problemas de sueño se “curen” automáticamente bebiendo más leche o tomando más triptófano, los problemas de sueño pueden tener muchas causas y muchos tratamientos. En cada caso será necesario un abordaje diferente. GRUPO 3CM5 // DENISSE ELOISA CORDOVA CRUZ REFERENCIA - Andrea. (2018, marzo 6). El insomnio y el triptófano. Recuperado el 24 de mayo de 2021, de Triptomax.com website: www.triptomax.com/blog/el-insomnio-y-el-triptofano/
Muchas gracias por la explicación, tengo una duda: usted menciona dos aminoácidos cetogenicos (leucina y lisina) ¿solamente existen esos dos?, Y como se llama la enzima que cataliza esa hidroxilación ? He estado leyendo y solamente me aparecen los dos aminoácidos cetogenicos y no la enzima que cataliza ... Me podría explicar o decir por favor .. Muchas gracias 😊
Hola Solanyi, La lisina se cataboliza hasta acetil-CoA, a través de una transaminación inicial con α-cetoglutarato. La degradación bacteriana de la lisina da como resultado cadaverina, a través de un proceso de descarboxilación (importante en medicina forense). En el caso de la leucina te recomiendo esta clase para comprender su catabolismo y además aprender sobre una enfermedad relacionada con defectos en esa vía: ua-cam.com/video/HsjptPkd7QA/v-deo.html (esta clase fue realizada por mis alumnos)
Todo comienza en la glucosa 11 aminoacidos Arginina crecimiento embarazo Glucosa o intermediarios del ciclo del crek Fosfonolpiruvato Sería hidrocarbonados Asufrado glicina
Buenas tardes Doctora, muchas gracias por tan maravillosa clase. Me gustaría aportar que existen trastornos por deficiencia de aminoácidos, y son endémicos en ciertas regiones de África occidental donde las dietas dependen en gran medida de granos que son fuentes pobres de triptófano y lisina. Estos trastornos nutricionales incluyen el "kwashiorkor", que resulta cuando un niño no recibe leche materna y en lugar de ello recibe una dieta rica en almidón, pobre en proteínas. Y el "marasmo", en el que tanto la ingesta calórica como los aminoácidos esenciales son deficientes. Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education. 264pp.
Buenas tardes doctora, gracias por la clase y se puede ver como es que iba incorporando poco a poco nuevas herramientas para las clases, muchas gracias doctora. Me gustaría aportar que, una deficiencia del aminoácido semiesencial arginina, puede provocar en el paciente una curación deficiente de las heridas, pérdida del cabello, urticaria, estreñimiento e hígado graso. Mientras que los niveles elevados de arginina pueden desencadenar hiperargininemia, que es un trastorno del último paso del ciclo de la urea, es autosómica recesiva causada por la deficiencia de arginasa -1 hepática y se presenta tardíamente en la infancia con síntomas neurológicos progresivos, como una marcada espasticidad. Susan G. Komen. (2020, 21 agosto). Arginina. Komen. www.komen.org/espanol/cancer-de-seno/supervivencia/terapias-complementarias/arginina/#:%7E:text=Algunos%20de%20los%20s%C3%ADntomas%20de,los%20vasos%20sangu%C3%ADneos%20(vasodilataci%C3%B3n). Grupo 3CM5
Más que hablar de un intermediario indispensable, yo pensaría en una vía. Y la vía clave podría considerarse el ciclo de Krebs, en el que obtenemos alfa-cetoglutarato, pero también oxalacetato y por tanto la conexión para gluconeogénesis y poder regresar de Piruvato a fosfoenolpiruvato.
¡Buenas tardes doctora! Muy buena clase, mi aportación es la siguiente:
En los últimos 10 años se ha observado que algunos pacientes con fenilcetonuria, sobre todo aquellos con formas suaves de la enfermedad, aumentan su tolerancia a proteínas al ser tratados con dosis farmacológicas de la tetrahidrobiopterina. La terapia con BH4 se inicia con 10 mg / kg / día y se realizan cambios con el tiempo según los niveles de Phe.
Hola doctora, muchísimas gracias por su clase. Mi aportación es la siguiete:
La biosíntesis de la melatonina se realiza a partir del triptófano, un aminoácido esencial
que, por tanto, proviene de los alimentos. El triptófano se convierte en 5-hidroxitriptófano mediante la enzima triptófanohidroxilasa, luego, este compuesto se decarboxila y forma la serotonina. La oscuridad activa el sistema neuronal y se produce una descarga del neurotransmisor norepinefrina, que al unirse a los receptores adrenérgicos β1 de los pinealocitos activa la adenilciclasa, se incrementa el AMP cíclico y la síntesis de novo de arilalquilamina N-aciltransferasa (serotonina -N-acetiltransferasa [NAT], enzima limitante de la síntesis de melanina). Mediante esta enzima, la serotonina se transforma en melanina, en un proceso de dos pasos sucesivos, en el que participa también la enzima hidroxiindoltransferasa.
Fuente: Illnait-Ferrer, José (2012). Melatonina: actualidad de una hormona olvidada. Revista CENIC. Ciencias Biológicas, 43(3) ISSN: 0253-5688.
Ubieta Gallegos Samuel - 3CM5
Buenos noches doctora, muchas gracias por la clase.
Durante el ejercicio prolongado, los aminoácidos de cadena ramificada disminuyen sus concentraciones en plasma, ya que son oxidados de forma directa en el musculo esquelético para obtención de energía, en el periodo de recuperación la suplementación con este tipo de aminoácidos disminuye el grado de dolor y daño muscular.
Gutiérrez, C., Lares, M., Sandoval, J., & Hernández, M. S. (2020). Aminoácidos de cadena ramificada: implicaciones en la salud. Revista Digital de Postgrado, 9(2).
Luvio Casarrubias Ana Karen 3CM9
Buenas tardes doctora, fue muy interesante la clase, se paso muy rápido, muchas gracias. Me gustaría anexar una aportación relacionada con la histidina:
La histidina es un aminoácido esencial que se caracteriza por la presencia del grupo imidazol (pieza clave en el funcionamiento de la histidina como catalizador) que le confiere propiedades básicas junto con sus derivados. Tiene funciones catalíticas (presente en el sitio activo de varias enzimas asociado a la transferencia de electrones) y versatilidad metabólica al ser precursora de los derivados de los aminoácidos metilados como alanina, lisina, metionina, la asparagina, el ácido aspártico y la arginina. Hay estudios que vinculan su estructura y su capacidad química de tener distintas propiedades fisicoquímicas con un papel relevante en la transformación química local antes de la aparición de la vida.
Fuente: Cervantes de la Cruz, K., Mejía-Luna, I. et al. (2017). La histidina como un posible precursor en el origen de la vida. Rev Cienc Vit; Ecuador. Vol 26, No. 2 Consultado 24/05/21 en: www.redalyc.org/jatsRepo/4760/476052525001/476052525001.pdf
Escobar Jiménez Fernanda Thalia
3CM9
Gracias por la clase doctora, muy interesante el como esta relacionada la glucosa
Mi aportación es acerca de la diabetes y los aminoácidos que pueden ser biomarcadores para la detección sencilla y temprana de las anomalías del metabolismo de la glucosa y la predicción de el desarrollo de Diabetes Mellitus tipo 2. En este estudio se pudo concluir que los aminoácidos de cadena ramificada elevados y la glicina reducida son actualmente los marcadores de aminoácidos más sólidos y consistentes para la prediabetes, la resistencia a la insulina y la futura T2D (Diabetes Mellitus tipo 2).
3CM5
Gar C, Rottenkolber M, Prehn C, Adamski J, Seissler J, Lechner A. Serum and plasma amino acids as markers of prediabetes, insulin resistance, and incident diabetes. Crit Rev Clin Lab Sci. 2018 Jan;55(1):21-32. doi: 10.1080/10408363.2017.1414143. Epub 2017 Dec 14. PMID: 29239245. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29239245/
Excelente clase doctora, en este caso me gustaría aportar un poco acerca de un aminoácido que me llamo la atención, la glutamina.
La glutamina es el aminoácido más abundante en la sangre humana, el músculo esquelético y la reserva de aminoácidos libres. Desempeña funciones fisiológicamente importantes en varios procesos metabólicos: como intermediario en el metabolismo energético y como sustrato para la síntesis de péptidos y no péptidos como bases nucleotídicas, glutatión y neurotransmisores. Además, contribuye a la desintoxicación del amoníaco y al equilibrio ácido-base sistémico
3CM9 / Martinez Rios Edwin Uriel
Fuente: Kim, M. H., & Kim, H. (2017). The Roles of Glutamine in the Intestine and Its Implication in Intestinal Diseases. International journal of molecular sciences, 18(5), 1051. doi.org/10.3390/ijms18051051
Buen día doctora, muchas gracias por la clase de hoy, fue muy interesante.
Me gustaría dar como aportación que El GAD (glutamato decarboxilasa) es la enzima que cataliza la síntesis del neurotransmisor inhibitorio ácido gamma-aminobutírico (GABA) a partir del glutamato. En este contexto, existe un síndrome paraneoplásico del hombre rígido que se se caracteriza por rigidez e hipertonía musculares
progresivas y espasmos dolorosos desencadenados por estímulos auditivos, sensoriales o emocionales. La rigidez abarca predominantemente la mitad inferior del tronco y los miembros pélvicos, pero también puede afectar las extremidades escapulares y el cuello. Los síntomas mejoran con el sueño y los anestésicos generales. Estudios electrofisiológicos señalan actividad continua de la unidad motora. Los anticuerpos que surgen en el síndrome que se describe se dirigen a proteínas [descarboxilasa del ácido glutámico, GAD], anfifisina] que intervienen en la función de las sinapsis inhibidoras que utilizan ácido aminobutírico gamma (gamma-aminobutyric acid, GABA) o glicina como neurotransmisores. El síndrome paraneoplásico del hombre rígido y los anticuerpos contra anfifisina suelen depender del cáncer mamario. Por lo contrario, los anticuerpos contra la descarboxilasa del ácido glutámico se observan a veces en pacientes con cáncer, pero son mucho más frecuentes en el trastorno que no es paraneoplásico.
También se encuentra relacionada con la diabetes diabetes mellitus insulino-dependiente.
Rocio Itzel Sanchez Sanchez.
3CM5
Fuente:
- Larry, J. (2019a). Harrison: Principios de medicina interna. Vol. 1, 2 (20.a ed.). McGraw-Hill.
- Tolosa, E. (2013, 6 mayo). Dipòsit Digital de la Universitat de Barcelona: Espectro de enfermedades neurológicas asociadas a anticuerpos anti-glutamato decarboxilasa (GAD). . diposit.ub.edu/dspace/handle/2445/42220
Hola doctora, qué bonita clase, muchas gracias. Con respecto a la importancia de los aminoácidos no esenciales, la glicina se reconoce como un marcador plasmático que puede ser relevante para enfermedades metabólicas que se encuentran asociadas con la obesidad. Incluso se ha considerado como un aminoácido prometedor para mejorar la salud metabólica ya que se sugiere que las vías metabólicas clave de la glicina pueden alterarse diferencialmente según los trastornos metabólicos. De igual forma, se sigue descifrando el papel de metabolismo de la glicina en diversos cánceres, sobre todo en aquellos donde su metabolismo es fundamental para gobernar el estado de metilación de las células cancerosas.
3CM5/Vilchis Carrillo Airam Natalia
Alves, A. et al., 2019. Metabolismo de la glicina y sus alteraciones en la obesidad y enfermedades metabólicas. Recuperado de: www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6627940/
Excelente clase, doctora, aporto lo siguiente.
La aminoaciduria puede deberse a la acumulación de aminoácidos como fenilalanina, leucina, isoleucina, y valina en el plasma.
Fuente: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica médica 4.a ed. Elsevier Gezondheidszorg. p. 315
3CM9
Hola Doctora, gracias por la clase, mi aportación es la siguiente:
En individuos sanos, la glicina es interconvertible con la serina. La serina se deriva principalmente de la dieta, pero también se puede producir a partir de glucosa a través del 3-fosfoglicerato, especialmente en los riñones. La síntesis de glicina a partir de serina está compartimentada, siendo catalizada por la serina hidroximetiltransferasa 1 (SHMT1) en el citosol y por SHMT2 en la matriz mitocondrial.
3CM9 López Mancera Jesús Martín
Alves A., Bassot A., Bulteau A., Pirola L., Morio B. (2019). Metabolismo de la glicina y sus alteraciones en la obesidad y enfermedades metabólicas. Metabolismo de proteínas y homeostasis de glucosa
Recuperado de: www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6627940/
Buenas tardes doctora, me gustó mucho ver esta clase por que fue muy concisa en el tema y se dio a entender todo de una manera muy buena c:. Así mismo, quisiera hacer la siguiente aportación:
El paciente críticamente enfermo se encuentra en riesgo incrementado de desnutrición dada la concurrencia de la agresión, el trauma, la injuria y la sepsis; la desregulación del medio interno, la presencia de acidosis, inflamación y resistencia periférica aumentada a la insulina, y la mala utilización de los nutrientes infundidos. Todos estos eventos moleculares llevan a la emisión de aminoácidos glucogénicos por parte del diafragma y el intestino delgado para asegurar la síntesis de cantidades cada vez mayores de energía que son demandadas por la periferia para contener la agresión, y sostener la cicatrización y la reparación, por lo que pone en marcha un proceso de hipercatabolismo que eventualmente conduce, no solo a la depleción magra, sino también a la pérdida de funciones como la depresión ventilatoria y la inmunodepresión.
Severo Martínez Roberto. 3CM9
Santana PS. El Editorial del número 2 (clausura) del volumen 28 (2018) de la RCAN. RCAN. 2018;28(2):255-259.
Muchas gracias, ojalá algún día pueda hablarnos sobre la fisiología del ayuno, la autofagia. ❤
Buenos días doctora, gracias por la clase que nos ha proporcionado, me gustaría aportar lo siguiente, la concentración normal de arginina en plasma varía entre 95 y 250 µmol/L. La arginina es de vital importancia en la vasodilatación, liberación de calcio, neurotransmisión, proliferación celular, regeneración rápida de adenosina trifosfato, actividades secretoras, inmunidad, mientras que concentraciones bajas están relacionadas con la aparición y/o la gravedad de estados patológicos como quemaduras, trauma, sepsis, ictericia, obesidad, úlceras diabéticas y cáncer. La arginina funge como mecanismo regulador de la respuesta inmune. Existe correlación entre disminución de la arginina y reducción de proliferación y activación de linfocitos T en trasplante hepático, trauma grave, sepsis y cáncer. Entre los efectos se describen la disminución en la expresión de la cadena CD3z (traducción de señal de activación en linfocito T). La disminución de la arginina está relacionada con la producción de arginasa 1 (ARG1) por parte de las células mieloides supresoras. Los mecanismos por medio de los cuales el aumento de la actividad de ARG1 podría estar actuando en un proceso tumoral son la disminución de la proliferación de los linfocitos y el freno del ciclo celular y el segundo es promover el crecimiento tumoral al transformar la arginina en precursores de poliaminas.
Isaza Correa J. M., Vasco Gutiérrez C. M., Velásquez Lopera M. M. (2014). Arginina y cáncer: implicaciones en la regulación de la respuesta antitumoral. Scientific Electronic Library Online. Recuperado de www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0121-07932014000100007
3CM9
Buen día, muchas gracias por la clase doctora! Muy fascinante como ninguna ruta metabólica es aislada!
Me gustaría realizar mi aportación sobre como la glicina forma parte importante en la neurotransmisión excitatoria a través de sitios de glicina insensibles a la estricnina ubicados en los receptores NMDA y como el aumento de la función del receptor NMDA por la glicina puede ser una estrategia potencial para el manejo de la esquizofrenia, por ello se han estado desarrollando fármacos inhibidores de GlyT-1 el cual está presente presente en las células gliales. También, la sarcosina la cual es generada por la transferencia enzimática de un grupo metilo de S-adenosilmetionina a la glicina, y esta reacción es catalizada por la enzima glicina N-metiltransferasa. Sin embargo se necesita una gran cantidad de glicina para el tratamiento de la esquizofrenia.
Grupo: 3CM9
Fuente:Hashimoto K. Glycine transport inhibitors for the treatment of schizophrenia. Open Med Chem J. 2010 May 27;4:10-9. doi: 10.2174/1874104501004010010. PMID: 21253021; PMCID: PMC3023951.
Gracias por otra clase tan interesante Doctora, investigando un poco más sobre la enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce de la cual hace mención, encontré que esta alteración del complejo multienzimático se presenta en aproximadamente 1 de cada 300,000 nacidos, y que provocara la acumulación en plasma de cetoácidos de cadena ramificada, que conllevarán a una cetoaciduria de cadena ramificada, pudiendo provocar un retraso fisico y mental en el recién nacido. Esta enfermedad puede tratarse con una dieta baja en proteínas, y en algunos casos, se hace uso de dosis altas de pirofosfato de tiamina, el cual es un cofactor del complejo mulitenzimático afectado.
Fuente: Baynes, J. (2015). Bioquímica médica. (4.a ed.). Elsevier. P: 249
Muchas gracias por la gran clase doctora. Me gustaría aportar que estudios reportan un mejor rendimiento en la actividad física cuando se suministra leucina en la dieta, ya que se
encontró que puede mejorar el consumo máximo de oxígeno,
disminuir la degradación de proteínas y con ello, incrementar la resistencia del deportista, de igual importancia mejora la disponibilidad de glucosa muscular.
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3CM9
Hola, doctora. Ha sido una clase bastante sencilla de entender, muchas gracias!
Me gustaría agregar una aportación referente al glutamato.
Como ya lo mencionó, el glutamato es el principal NT excitatorio del sistema nervioso central. En la esclerosis múltiple, una enfermedad multifactorial, la inflamación es un mecanismo que se encarga de destruir y alterar la función fisiológica de las neuronas y su estructura, debido a esto muchas células (monocitos, macrófagos, células dendríticas y microglía) son responsables de secretar glutamato a numerosas neuronas, pues hay una sobreexpresión de una enzima (glutaminasa) en estas células, tras ello habrá glutamato libre en cualquier dirección. En esta situación, el glutamato no podrá ser recaptado y metabolizado. Además, el glutamato que fue liberado en las células inflamatorias, activa receptores de glutamato en células endoteliales facilitando su infiltración al SNC.
Rojas Montañez Kathia
3CM9
Pedraz, B., & Sammer, G. (2018). Importancia del glutamato en las funciones neuroendocrinológicas en la esclerosis múltiple relacionadas con la fatiga. Rev Neurol [Internet], 16(67), 10.
Buenas noches doctora, muchas gracias por la clase, gracias a su explicación logre entender el tema la final, me gustaría aportar lo siguiente:
La conversión de aspartato a asparagina, catalizada por la asparagina sintetasa, se asemeja a la reacción glutamina sintetasa, pero la glutamina, en lugar del ion amino, proporciona el nitrógeno. Las asparaginas sintetasas bacterianas pueden usar también ion amonio.
Ortiz Zaragoza
3CM5
Victor, R. (2019). HARPER BIOQUIMICA ILUSTRADA (31.a ed.). McGraw-Hill.
Buenas tardes doctora, muchísimas gracias por su excelente clase, quisiera aportar esta vez con respecto al aa semiesencial arginina. La concentración normal de arginina en plasma varía entre 95 y 250 µmol/L. Varios hallazgos apoyan la importancia de la arginina en procesos como fertilidad, desarrollo neonatal, curación de heridas e integridad de los tejidos; incluso se ha informado que la metilación de la arginina contribuye a la patogénesis de enfermedades pulmonares. Por otro lado, se ha demostrado una fuerte asociación de concentraciones bajas de arginina con la aparición y/o la gravedad de estados patológicos como quemaduras, trauma, sepsis, ictericia, obesidad, úlceras diabéticas en las extremidades inferiores y cáncer .
Se han propuesto dos posibles mecanismos por medio de los cuales el aumento de la actividad de ARG1 podría estar actuando en un proceso tumoral. El primero de ellos es la regulación negativa de la respuesta inmune frente al tumor, por disminución en la proliferación de los linfocitos, detención de la progresión del ciclo celular, regulación de la función de los linfocitos T y disminución en la expresión de la cadena CD3z en los linfocitos T. El segundo mecanismo sería promoviendo el crecimiento tumoral al transformar la arginina en precursores de poliaminas.
Fuente: I. Correa, J. VASCO, Velázquez (2014)Arginina y cáncer: implicaciones en la regulación de la respuesta antitumoral. vol.27, n.1, pp.63-72. www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0121-07932014000100007 Revisado 17- 12- 2020
Muchas gracias profesora, como siempre sus clases y sus explicaciones son las mejores 😁😀
Hola Dra, en verdad me parece muy interesante cada clase que nos explica ya que realmente se logran integrar todos los conocimientos aprendidos previamente.
Me gustaría aportar que las glicinas aminotransferasas pueden catalizar la síntesis de glicina a partir de glioxilato y glutamato o alanina y, al contrario de casi todas las reacciones de aminotransferasas, éstas favorecen con fuerza la síntesis de glicina; se ha descrito que, en mamíferos, otras vías importantes para la formación de glicina son a partir de colina y, como usted mencionaba, de serina.
Grupo: 3CM9
Rodwell, V. (2013). Biosíntesis de los aminoácidos no esenciales desde el punto de vista nutricional. En R. Murray, & D. Bender, Harper. Bioquímica ilustrada. 29a Edición (págs. 267-268). China: McGraw Hill LANGE.
¡Muchas gracias doctora!,me encantó ésta clase,demasiado integradora.
Muchas gracias por la clase Dra! Me gustaría aportar lo siguiente:
La secreción de insulina se ve estimulada por aminoácidos como leucina, arginina y lisina.
Fuente: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2015). Bioquímica médica 4.a ed. Elsevier Gezondheidszorg. p. 272
3CM9
Hola Dra. Gracias por la excelente explicación. Me gustaría aportar información valiosa de uno de los aminoácidos no escenciales que revisamos en la clase, es la cisteína.
En la enfermedad genética llamada cistinuria, el transporte defectuoso de la cistina a través de la membrana origina una eliminación excesiva de cistina en la orina. La cristalización del aa produce la formación de litos en riñones, uréteres o vejiga, que pueden producir dolor, infecciones y hematuria.
Fuente: Mckee, T. Y Mckee J. Bioquímica las bases moleculares de la vida. 2009 McGraw Hilo, ciudad de México. Pág 124
Muchas gracias por la clase doctora, muy interesante y fácil de comprender.
Me gustaría aportar sobre los niveles bajos de serina, esto principalmente es ocasionado por algún defecto en la 3-fofoglicerato deshidrogenasa. La deficiencia en la actividad de esta enzima es causada por mutaciones en el gen PHGDH, y presenta un patrón de herencia autosómico recesivo .
3CM5
López López Andrea
Unidad de seguimiento de la PKU y otros trastornos metabólicos (s.f). Deficiencia de serina. Hospital Sant Joan de Déu. Recuperado 25 de mayo de 2021
Gracias Dra.! Excelente clase!.
Muchas gracias por el video doctora, bastante completo ✨
Buen día doctora, muchísimas gracias por su excelente clase, quisiera aportar algunos alimentos donde se encuentra la arginina como es el caso del Pavo que es una fuente de proteínas de alto valor biológico, con un alto contenido de arginina, también tenemos frutos secos, legumbres: como es el caso de garbanzos y lentejas; las nueces, los cacahuetes y las almendras, las semillas (sésamo, calabaza, girasol, etc.), los huevos y el alga espirulina contienen una alta concentración de arginina. También se encuentra en el chocolate y las uvas pasas.
Otra aportación que me gustaría realizar es que la arginina también fortalece el sistema inmunitario e interviene en la liberación y acción de algunas hormonas, como la hormona del crecimiento y la insulina (de hecho, es el aminoácido con mayor efecto insulinogénico ). Esto hace que de forma indirecta este aminoácido prevenga la aparición de complicaciones de salud asociada a las infecciones bacterianas o víricas.
Fuente: N. (2020). Arginina - Nutrición | Saber Vivir TVE. Saber Vivir. www.sabervivirtv.com/guia-nutricion/arginina
Muchas gracias doctora, el video estuvo 10/10 ❤️
Hola doctora, me gustaría comentar sobre un defecto hereditario en la vía de la fenilalanina-tirosina que implica una deficiencia de la enzima que cataliza la oxidación del ácido homogentísico, un intermediario en el catabolismo de la tirosina y de la fenilalanina. Esta enfermedad, se presenta en 1 de cada 1 .000 .000 de recién nacidos vivos y acumula ácido homogentísico que es excretado en la orina. Este compuesto se oxida a alcaptona en presencia o al ser tratado con álcalis, lo que ocasiona un oscurecimiento de la orina. Los individuos con alcap tonu ria finalmente presentan un depósito de pigmento oscuro (color ocre) en el tejido cartilaginoso, con una lesión tisular posterior que conduce a una artritis grave. Los síntomas se inician en la tercera a la cuarta década de la vida, es relativamente benigna en comparación con la fenilcetonuria, existen pocos recursos de tratamiento, aparte del alivio de los síntomas.
Baynes., J. W. (2014). Biosíntesis y degradación de los aminoácidos. En J. W. Baynes., Bioquímica médica (pág. 249). Barcelona: Elsevier.
Buenas noches profesora, me gustaría comentar sobre el triptófano y su efecto en la depresión.
La serotonina es un neurotransmisor que contribuye a la estabilidad emocional y a la ausencia de estados depresivos, para tratar la depresión se sabe que es menos agresivo incrementar el material con el que el organismo produce su propia serotonina que alterar los mecanismos neuronales tomando antidepresivos psiquiátricos, siendo el triptófano el precursor de la serotonina.
Se podría asumir que para disfrutar de energía durante todo el día y evitar los bajones de ánimo, la opción más recomendable sería tomar alimentos ricos en triptófano. Sin embargo, lo importante no es la cantidad ingerida, sino la que llega al cerebro, y las investigaciones indican que los niveles de este aminoácido en el sistema nervioso central no pueden modificarse mediante la dieta. El triptófano procedente de las proteínas de la dieta no atraviesa la barrera sangre/cerebro porque tienen preferencia otros aminoácidos, gracias a su peso molecular más bajo. Esto impide que el triptófano de los alimentos acceda al cerebro y que se eleven los niveles de serotonina.
El triptófano ve facilitado su acceso al cerebro cuando ingerimos alimentos con una cantidad prácticamente nula de proteínas y ricos en carbohidratos de alto índice glucémico. Esto ocurre porque los niveles altos de insulina que se consiguen arrastran a los otros aminoácidos hacia los tejidos, el triptófano queda solo en el torrente sanguíneo, y de esa forma no debe competir con los demás aminoácidos. Ese es el motivo por el que muchas personas sienten la necesidad de ingerir dulces cuando se sienten nerviosas.
González Guijosa Nancy /3CM5
FUENTE: Ruiz, J. (s/f). El triptófano y la depresión. Recuperado de: letras-psicoactivas.es/El_triptofano_y_la_depresion.pdf
Muchas gracias por el video Dra! Esta clase me ayudo a entender y recordar varias cosas :)
Excelente clase Dra, muchas gracias!
como aportación me gustaría añadir en general los defectos del ciclo de la urea (CU), ya que este ciclo se relaciona con la biosíntesis y degradación de la arginina, y es un conjunto de seis reacciones metabólicas encaminadas a
eliminar el excedente de amonio que se forma en la degradación de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados. El paciente con un defecto del CU no puede eliminar correctamente el amonio que, a concentraciones elevadas, es un tóxico que puede comprometer gravemente el estado neurológico del paciente y la vida. Es frecuente que el debut de la enfermedad ocurra en el periodo neonatal, de forma aguda y grave. La clínica puede ser: hipotonía, rechazo del alimento, llanto débil, succión débil, vómitos, polipnea, convulsiones, coma, alteraciones hemodinámicas, fallo hepático.
Estoy ansiosa de conocer estas patologías en las futuras clases.
Fuente: Campistol J, Bóveda MD, Couce ML, Lluch MD, Merinero B. Acidemia orgánica. En: Sanjurjo Crespo P, editor. Protocolos de diagnóstico y tratamiento de los errores congénitos del metabolismo. Madrid 2007
Muchas gracias por el video doctora.😁
Gracias Dra, una excelente clase 🥰❤️
Gracias Dra, me encantan sus clases. 💜
Muchas gracias doctora!! Me gustó mucho esta forma de esquema también. :3 :)
Excelente clase doctora, me gustaría aportar respecto a la elevación en las concentraciones de glutamato anula el bloqueo de los receptores NMDA, lo que produce un aumento de la entrada de calcio a la neurona, produciendo efectos
neurotóxicos y neurodegeneración. Como resultado del daño neuronal, la cantidad de glutamato liberado por las neuronas afectadas disminuye con lo que se reduce la entrada de sodio en las neuronas subsiguientes, deteriorándose la información y produciendo trastornos
de tipo cognoscitivo, falta de impulso vital y disfunción
motora.
Bibliografía: Alarcón Velandia, R. (2003). Glutamato y demencia. Colombia. Vol 17. Recuperado el 28/12/2020 de acgg.org.co/pdf/pdfrevista03/17-2-articulo2.pdf
Hola Doctora, muchas gracias por la clase, me encantó ver como todo se va relacionando.
Me gustaría hacer mi aportación sobre la enfermedad de Huntington, esta es una enfermedad neurodegenerativa de herencia autosómica dominante, se caracteriza por la degeneración del cuerpo estriado encargado de moderar el estado de ánimo, el movimiento y la cognición, lo que causa discapacidad motora e intelectual. La enfermedad es causada por a deficiencia de la enzima CSE (cistationina gamma liasa) encargada de sintetizar el aminoácido cisteína. Sabiendo esto, se han hecho diversos estudios con modelos de ratones, en estos se observaron que el daño neurodegenerativo puede ser reducido con dietas ricas en cisteína.
Fuente: La deficiencia de un aminoácido causa la degeneración del cerebro en la enfermedad de Huntington. (2014, 28 marzo). El médico interactivo. elmedicointeractivo.com/deficiencia-aminoacido-causa-degeneracion-cerebro-enfermedad-huntington-20140328135629053361/
Grupo:3CM9
Gracias Dra. Excelente cinco estrellas ✨ jaja
Muchas gracias Dra. 🥰🤓
Buenas tardes doctora, una muy excelente clase, muy bien explicada. Me gustaría aportar que la aciduria arginosuccínica, es un error congénito del metabolismo de los aminoácidos de carácter
autosómico recesivo, donde se produce un defecto en el ciclo de la urea debido a la deficiencia de la argininosuccinato liasa pudiendo producir en el paciente hiperamonemia debido a que el amonio no es eliminado de manera correcta. Los pacientes pueden cursar con letargo, convulsiones, coma y hasta la muerte, además de que al presentarse de forma crónica puede presentar hepatopatía y alteraciones neurológicas.
Fuente: Pascual Chinorias, C. (2017). Defectos congénitos del metabolismo de los aminoácidos. UVaDoc. uvadoc.uva.es/handle/10324/23948
Buenas tardes doctora, muchas gracias por la clase.
Me gustaría aportar que un poco de información acerca de una enfermedad relacionada con el metabolismo de la cisteína; la cistinosis, ya que esta es una enfermedad metabólica de rara ocurrencia y se caracteriza por la acumulación del aminoácido en el interior de los lisosomas de las células, lo cual lleva a la formación de cristales, que se depositan en diversos órganos, como el riñón, ojos, músculos, páncreas, cerebro y tiroides.
Grupo: 3CM9
Fuente: Puentes R., R., lbáñez T., S., Solar G., E., Valenzuela L., A., & Aracena A., M. (2000). Cistinosis nefropática infantil. Revista chilena de pediatría, 71(2).
Buenas tardes Dra., gracias por la clase, me ha gustado bastante.
Me gustaría comentar que: si la dieta no aporta suficiente cantidad de fenilalanina o si el organismo no puede transformar la fenilalanina en tirosina por algún motivo (como sucede en la enfermedad hereditaria denominada fenilcetonuria donde se acumula la fenilalanina en el organismo a consecuencia de la ausencia de la enzima que la descompone), entonces la tirosina se convierte en esencial, es decir, se obtendrá de la ingesta directa a través de la dieta.
SOLANO SÁNCHEZ LESLY ANDREA
3CM5
FUENTE: Fenilcetonuria - Síntomas y causas - Mayo Clinic. (2018, 13 junio). Mayo Clinic. www.mayoclinic.org/es-es/diseases-conditions/phenylketonuria/symptoms-causes/syc-20376302
Gracias Dra. 🤩🤩
Doctora muchas gracias como siempre, una pregunta, y tal vez alejada de cuestiones bioquimicas, pero prácticamente se podria llevar una dieta con mayor porcentaje proteico y esto ayudaría a una mayor perdida de grasa, que incluso la dieta keto, pues como se observa las proteínas tienen conexión con diversas rutas, y no solo eso, si ko tambien sirven para la síntesis de otras moléculas importantes?
Gracias por la clase Dra.!! Hoy quiero aportar acerca de la suplementación con glutamina en la citorreducción tumoral, pues se emplea para proteger a las células y tejidos de la agresión modulando la intensidad y duración de la respuesta inflamatoria, y prevenir falla orgánica. Además, se emplea en la atención oncohematológica para prevenir la aparición de mucositis inducida por el uso de tratamientos radiantes y quimioterapéuticos. Igualmente esta suplementación es promotora de la recuperación de las subpoblaciones propias de neutrófilos durante los esquemas quimioterapéuticos no ablativos, o los injertos tras un trasplante de médula ósea.
3CM5 Sánchez Ramos David Jadai
Fuente:
Andrade Hernández, M., Chaug Solórzano, M., Andino Hernández, F., & Rodríguez Veintimilla, D. (2017). Sobre las propiedades y los usos de la glutamina en la citorreducción tumoral. Revista Cubana De AlimentacióN Y NutricióN, 27(2), 35. Recuperado de
http:/ /ww w.revaln utricion.sl d.cu /index.php /rcan/article/view/446
Buenas tardes Doctora, la clase estuvo increíble como siempre, mi aportacion es enfocada a un dato curioso, y este es sobre la famosa frase “Tómate un vasito de leche antes de dormir”, y esto se debe a que los Productor Lacteos son una de las principales fuentes de obtencion de Triptófano (aminoácido que genera melatonina), ahora bien, eso no quiere decir que el insomnio o los problemas de sueño se “curen” automáticamente bebiendo más leche o tomando más triptófano, los problemas de sueño pueden tener muchas causas y muchos tratamientos. En cada caso será necesario un abordaje diferente.
GRUPO 3CM5 // DENISSE ELOISA CORDOVA CRUZ
REFERENCIA - Andrea. (2018, marzo 6). El insomnio y el triptófano. Recuperado el 24 de mayo de 2021, de Triptomax.com website: www.triptomax.com/blog/el-insomnio-y-el-triptofano/
Dra. muchas gracias por su explicación. Me gustaría saber de que libro toma como referencia para sus videos. Muchas gracias
Hola Marilyn! De bioquímica: Harper, Baynes, Lehninger, Marks. De Fisiología: Ganon, Levy y Guyton.
Muchas gracias por la explicación, tengo una duda: usted menciona dos aminoácidos cetogenicos (leucina y lisina) ¿solamente existen esos dos?, Y como se llama la enzima que cataliza esa hidroxilación ?
He estado leyendo y solamente me aparecen los dos aminoácidos cetogenicos y no la enzima que cataliza ... Me podría explicar o decir por favor ..
Muchas gracias 😊
Hola Solanyi, La lisina se cataboliza hasta acetil-CoA, a través de una transaminación inicial con α-cetoglutarato. La degradación bacteriana de la lisina da como resultado cadaverina, a través de un proceso de descarboxilación (importante en medicina forense). En el caso de la leucina te recomiendo esta clase para comprender su catabolismo y además aprender sobre una enfermedad relacionada con defectos en esa vía: ua-cam.com/video/HsjptPkd7QA/v-deo.html (esta clase fue realizada por mis alumnos)
Reestablecer
Oxalecatato(fosfonolpirubato-pirubato-glucogenesis
Esqueletos hidrocarbonados
Alfacetodesglotironidasa
Todo comienza en la glucosa
11 aminoacidos Arginina crecimiento embarazo
Glucosa o intermediarios del ciclo del crek
Fosfonolpiruvato
Sería hidrocarbonados
Asufrado glicina
Pirubato deshidrogenasa
Pirubato caboxilasa
Buenas tardes Doctora, muchas gracias por tan maravillosa clase. Me gustaría aportar que existen trastornos por deficiencia de aminoácidos, y son endémicos en ciertas regiones de África occidental donde las dietas dependen en gran medida de granos que son fuentes pobres de triptófano y lisina. Estos trastornos nutricionales incluyen el "kwashiorkor", que resulta cuando un niño no recibe leche materna y en lugar de ello recibe una dieta rica en almidón, pobre en proteínas. Y el "marasmo", en el que tanto la ingesta calórica como los aminoácidos esenciales son deficientes. Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education. 264pp.
Buenas tardes doctora, gracias por la clase y se puede ver como es que iba incorporando poco a poco nuevas herramientas para las clases, muchas gracias doctora.
Me gustaría aportar que, una deficiencia del aminoácido semiesencial arginina, puede provocar en el paciente una curación deficiente de las heridas, pérdida del cabello, urticaria, estreñimiento e hígado graso. Mientras que los niveles elevados de arginina pueden desencadenar hiperargininemia, que es un trastorno del último paso del ciclo de la urea, es autosómica recesiva causada por la deficiencia de arginasa -1 hepática y se presenta tardíamente en la infancia con síntomas neurológicos progresivos, como una marcada espasticidad.
Susan G. Komen. (2020, 21 agosto). Arginina. Komen. www.komen.org/espanol/cancer-de-seno/supervivencia/terapias-complementarias/arginina/#:%7E:text=Algunos%20de%20los%20s%C3%ADntomas%20de,los%20vasos%20sangu%C3%ADneos%20(vasodilataci%C3%B3n).
Grupo 3CM5
Doctora ¿Podría haber un intermediario indispensable para la biosíntesis de aminoácidos? ¿Sería el alfa cetoglutarato?
Más que hablar de un intermediario indispensable, yo pensaría en una vía. Y la vía clave podría considerarse el ciclo de Krebs, en el que obtenemos alfa-cetoglutarato, pero también oxalacetato y por tanto la conexión para gluconeogénesis y poder regresar de Piruvato a fosfoenolpiruvato.
¡Gracias! ❤️