Muy buenas noches Dra. Ilicia me gusto la clase por ser muy digerible y entendible. Me gustaría agregar algunos datos del glucógeno es muy parecida a la amilopectina con enlaces α 1-4 y α 1-6. Tiene propiedades como su peso molecular de varios millones , es esférica y compacta al ser muy ramificada en función de su ramificación cada 12 glucosas, permite la acumulación de más unidades de glucosa por unidad de volumen que la amilopectina; la fijación y liberación de glucosa se hace por lo extremos no reductores (sitios de acción de fosforilasa y sintasa), de este modo la ramificaciones incrementan la velocidad de síntesis y degradación de glucógeno, y un dato más es que las células no pueden almacenar glucosa en forma libre porque cada glucosa desarrolla cierta presión osmótica en cambio el glucógeno celular evita el aumento de supresión osmótica. Bioquímica médica, Pacheco Leal, página 253, editorial Limusa, 2013.
Buenas noches doctora, muy entendible su clase y excelente. ¡¡¡¡¡Muchas gracias!!!! Mi aportación esta orillada a pruebas de laboratorio para identificación de bacterias. Existe un medio de cultivo llamado Agar hierro de Kligler mediante el cual se podrá determinas: a) la capacidad de un microrganismo de metabolizar un hidrato de carbono específico. ( en este caso glucosa, lactosa o ambas) incorporado en un medio de crecimiento básico. b)Producción o no de gases (CO2 e H2) como productos finales del metabolismo de los hidratos de carbono. c) Producción de ácido sulfhídrico. Las bacterias anaerobias o anaerobias facultativas a menudo fermentan carbohidratos a ácidos orgánicos y gas, estos pueden detectarse incluyendo en el medio un indicador de pH. Existe otro medio llamado triple sugar iron (TSI) que posee un tercer hidrato de carbono que es la sacarosa. FUENTE: Procedimientos en microbiología clínica, Sociedad Española en enfermedades infecciosas y microbiología clínica, Cercenado Emilia
Hola Buenos días Dra. excelente contenido de información, me gustaría hacer una pequeña aportación en la clasificación de los homopolisacaridos, más específico en la inulina, ya que la inulina corresponde a un hidrato de carbono de origen vegetal que resiste la digestión en el tracto gastrointestinal superior y es fermentada en el colon. Está aumenta la biomasa fecal y el contenido de agua en las heces, mejorando así los hábitos intestinales. Gracias a su propiedad de fermentar, afecta distintas funciones involucradas en la protección y reparación de la mucosa del colon, lo que puede contribuir a reducir el riesgo de enfermedades intestinales. Tiene efecto prebiótico, es capaz de mejorar la absorción gastrointestinal de minerales y disminuye el riesgo de aterosclerosis y aumenta la saciedad. Además, la inulina tiene bajo valor calórico y regula parámetros lipídicos, además fortalece el sistema inmune y puede reducir el riesgo de cáncer. Sus funciones como prebiótico está vinculada a lo largo del intestino, aumentando la producción de ácidos grasos de cadena corta por la microbiota intestinal y reduce el pH intraluminal. Fuente de consulta: Perspect Nut Hum vol.20 no.1 Medellín, enero 2018 www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0124-41082018000100079
Aunque estuvo corta la clase me gusto doctora; me gustaria aportar que la "alfa amilasa salival" constituye entre el 10% y el 20% del total de las proteínas de la saliva, la cual es sintetizada por las glándulas del paladar y por células acinares que forman mas del 80% de las células en las glándulas salivares mayores (parótida, submaxilar y sublingual), y de estas son las parótidas las que sintetizan en mayor porporción. Además de que la acción enzimática de la enzima, puede ser usada como fuente de alimento para las bacterias que componen la placa dentobacteriana y despues metabolizada por ellas mismas a ácido lactico, produciendo caries. Fuente: Lamby CP, Gómez OL, Jaramillo L. La α-amilasa salival: relación con la caries dental y la salud en general. Univ Odontol. 2013 Jul-Dic 32(69): 93-101.
Gracias por el video doctora, me gustaría aportar que los inhibidores de la alfa glucosidasa desaceleran la producción de glucosa (a partir de los carbohidratos de los alimentos), con lo que disminuyen el aumento postprandial de la glucemia y facilitan un mejor control de ésta en los diabéticos. Y que estos fármacos no afectan la digestión de la lactosa porque éste contiene un enlace glucosídico beta, no alfa. Fuente: Harvey A. & Ferrier R. (2011). Bioquímica. (5° ed. , p.90). China: Wolters Kluwer.
Muchas gracias por la clase Dra. Me gustaría hacer una aportación acerca de la diferencia funcional de la apéndice vermiforme en el humano con otros herbívoros En especies animales, sobre todo los herbívoros absolutos, cuentan con apéndices mucho más prominentes que junto con la región cecal, forman “sacos ciegos” que permiten el crecimiento de grandes cantidades de bacterias que producen celulasa y ayudan a digerir completamente las plantas que ingieren. En el humano y otros mamíferos su función digestiva no está bien definida, ya que el apéndice es más pequeño y sólo se pueden digerir unos cuantos gramos de celulosa al día, pero se cree que el hombre primitivo usaba un mecanismo parecido al de los herbívoros absolutos y por lo tanto la apéndice vermiforme se considera un órgano vestigial debido a que la dieta del humano moderno no está basada en celulosa como fuente de energía sino como fibra dietética. Fuente: www.medigraphic.com/cgi-bin/new/resumen.cgi?IDARTICULO=25697
Excelente clase doctora, por mi parte solo me gustaría mencionar en la parte de las glucosidasas a la oligosacaridasa y la a-glucosidasa como las enzimas responsables de la escisión en unidades de glucosa de los compuestos resultantes de la acción de las endoglucosidasas con enlaces α-1,4, y a la isomaltasa para las ramificaciones con enlaces α-1,6. Fuente: Baynes, J. (2015). Bioquímica médica. (4.a ed.). Elsevier. P: 118
Buenas noches, Dra. Me gustaría aportar que el índice glucémico de un alimento con almidón, es una medida de su digestibilidad, en función del grado en que aumenta la glucemia, en comparación con una cantidad equivalente de glucosa, o un alimento de referencia como el plan blanco. El índice glucémico varía de 1 (o 100%) para los almidones que se hidrolizan fácilmente en el intestino delgado a 0 para aquellos que no se hidrolizan en absoluto. Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education.P. 143.
Gracias por la explicación Dra. Tocando el tema de los homopolisacaridos específicamente glucógeno, quisiera aportar que las glucogenosis son alteraciones del metabolismo del glucógeno, ocasionados por la ausencia o deficiencia de enzimas que participan tanto de su síntesis o degradación. La mayoría están localizadas en el hígado, siendo los signos clínicos característicos la hepatomegalia y la hipoglucemia. Su frecuencia es de 1:20 000 recién nacidos. Un ejemplo es la glucogenosis I causada por la deficiencia de glucosa 6 fosfatasa. Fuente: Rev. ChiNut vol.33 No2, 2006 pág 135-141 scielo.conicyt.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-75182006000200002
Interesante y excelente clase doctora, ansío ver la siguiente clase, por lo pronto me gustaría añadir un dato interesante sobre las enzimas endoglucosidasas del almidón, se estima que la alfa-amilasa está presente en la saliva en concentraciones que son 50 veces más altas que otras secreciones humanas. En los humanos hay dos genes que codifican la amilasa: AMY1 y AMY2 que se encuentran en el cromosoma 1. El AMY 1 para la amilasa presente en la saliva, la leche materna y sudor, y el AMY 2 para la amilasa que se encuentra en el páncreas y otras secreciones humanas. Recuperado de: www.bioted.es/protocolos/ENZIMOLOGIA-FORENSE.pdf
Buen día, doctora. Quisiera aportar algo de una tarea de bioquímica 1, acerca de la mucopolisacaridosis (MPS), donde hay una mutación en un gen que codifica una hidroxilasa lisosomal (que incluyen endoglucosidasas, exoglucosidasas y sulfatasas, que por lo general actúan en secuencia) responsable de la degradación de uno o más glicosaminoglucuronanos (GAG). Esta mutación genera un defecto en la enzima y una acumulación de los GAG del sustrato en diversos tejidos, incluidos el hígado, el bazo, los huesos, la piel y el sistema nervioso central. Usualmente se hereda de forma autosómica recesiva, siendo los síndromes de Hurler y Hunter los más estudiados. Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education. P: 603.
Excelente clase para terminar las generalidades de los glúcidos, Doctora. Me gustaría aportar un dato sobre el “Almidón resistente” el cual es una alteración en la cual el almidón y otros productos de degradación de almidones no son absorbidos en el intestino delgado, esto debido a una variabilidad en la estructura física del almidón, en donde se encuentra formado por mas cantidad de amilosa y menos cantidad de amilopectina, creando una estructura más compacta y menos susceptible a la hidrolisis enzimática. Fuente: scielo.conicyt.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-75182018000400271
Hola! Muchas gracias por la clase Me gustaría aportar que la hiperamilasemia es un exceso de la enzima amilasa pancreática en la sangre. Los niveles de amilasa y lipasa en sangre ayudan a diagnosticar una pancreatitis. Cuando el páncreas se inflama, los niveles de amilasa y lipasa en sangre, aumentan. El nivel normal de amilasa es de 0 a 137 U/L. Recuperado de es.scribd.com/document/339761766/Que-Es-La-Hiperamilasemia
Buenas tardes doctora, gracias por la clase :3 quisiera aportar algo referente a las enzimas isomaltasa y sacarasa que digiere a los disacaridos isomaltosa y sacarosa. La ausencia de estas enzimas es una causa de diarrea crónica infantil, si no hay una cantidad suficiente de complejos sacarasa-isomaltasa no se pueden digerir los azúcares sacarosa e isomaltosa por lo que se acumulan en el intestino grueso y allí las bacterias de la flora intestinal los fermentan y producen gases. Es una enfermedad rara. Fuentes: Bright, C. (2018, 12 noviembre). Deficit enzimático de la sacarasa-isomaltasa. canalSALUD. www.salud.mapfre.es/salud-familiar/bebe/enfermedades-bebe/deficit-enzimatico-de-la-sacarasa-isomaltasa/#:%7E:text=%E2%8C%9A%20%3C%201%20minuto%20%C2%BFQu%C3%A9%20es,los%20az%C3%BAcares%20de%20la%20dieta.
Muy buenas noches Dra. Ilicia me gusto la clase por ser muy digerible y entendible. Me gustaría agregar algunos datos del glucógeno es muy parecida a la amilopectina con enlaces α 1-4 y α 1-6. Tiene propiedades como su peso molecular de varios millones , es esférica y compacta al ser muy ramificada en función de su ramificación cada 12 glucosas, permite la acumulación de más unidades de glucosa por unidad de volumen que la amilopectina; la fijación y liberación de glucosa se hace por lo extremos no reductores (sitios de acción de fosforilasa y sintasa), de este modo la ramificaciones incrementan la velocidad de síntesis y degradación de glucógeno, y un dato más es que las células no pueden almacenar glucosa en forma libre porque cada glucosa desarrolla cierta presión osmótica en cambio el glucógeno celular evita el aumento de supresión osmótica.
Bioquímica médica, Pacheco Leal, página 253, editorial Limusa, 2013.
Buenas noches doctora, muy entendible su clase y excelente. ¡¡¡¡¡Muchas gracias!!!!
Mi aportación esta orillada a pruebas de laboratorio para identificación de bacterias. Existe un medio de cultivo llamado Agar hierro de Kligler mediante el cual se podrá determinas: a) la capacidad de un microrganismo de metabolizar un hidrato de carbono específico. ( en este caso glucosa, lactosa o ambas) incorporado en un medio de crecimiento básico. b)Producción o no de gases (CO2 e H2) como productos finales del metabolismo de los hidratos de carbono. c) Producción de ácido sulfhídrico.
Las bacterias anaerobias o anaerobias facultativas a menudo fermentan carbohidratos a ácidos orgánicos y gas, estos pueden detectarse incluyendo en el medio un indicador de pH. Existe otro medio llamado triple sugar iron (TSI) que posee un tercer hidrato de carbono que es la sacarosa.
FUENTE: Procedimientos en microbiología clínica, Sociedad Española en enfermedades infecciosas y microbiología clínica, Cercenado Emilia
Hola Buenos días Dra. excelente contenido de información, me gustaría hacer una pequeña aportación en la clasificación de los homopolisacaridos, más específico en la inulina, ya que la inulina corresponde a un hidrato de carbono de origen vegetal que resiste la digestión en el tracto gastrointestinal superior y es fermentada en el colon. Está aumenta la biomasa fecal y el contenido de agua en las heces, mejorando así los hábitos intestinales. Gracias a su propiedad de fermentar, afecta distintas funciones involucradas en la protección y reparación de la mucosa del colon, lo que puede contribuir a reducir el riesgo de enfermedades intestinales. Tiene efecto prebiótico, es capaz de mejorar la absorción gastrointestinal de minerales y disminuye el riesgo de aterosclerosis y aumenta la saciedad.
Además, la inulina tiene bajo valor calórico y regula parámetros lipídicos, además fortalece el sistema inmune y puede reducir el riesgo de cáncer. Sus funciones como prebiótico está vinculada a lo largo del intestino, aumentando la producción de ácidos grasos de cadena corta por la microbiota intestinal y reduce el pH intraluminal.
Fuente de consulta:
Perspect Nut Hum vol.20 no.1 Medellín, enero 2018
www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0124-41082018000100079
Aunque estuvo corta la clase me gusto doctora; me gustaria aportar que la "alfa amilasa salival" constituye entre el 10% y el 20% del total de las
proteínas de la saliva, la cual es sintetizada por las glándulas del paladar y por células acinares que forman mas del 80% de las células en las glándulas salivares mayores (parótida, submaxilar y sublingual), y de estas son las parótidas las que sintetizan en mayor porporción.
Además de que la acción enzimática de la enzima, puede ser usada como fuente de alimento para las bacterias que componen la placa dentobacteriana y despues metabolizada por ellas mismas a ácido lactico, produciendo caries.
Fuente: Lamby CP, Gómez OL, Jaramillo L. La α-amilasa
salival: relación con la caries dental
y la salud en general.
Univ Odontol. 2013 Jul-Dic 32(69): 93-101.
Gracias por el video doctora, me gustaría aportar que los inhibidores de la alfa glucosidasa desaceleran la producción de glucosa (a partir de los carbohidratos de los alimentos), con lo que disminuyen el aumento postprandial de la glucemia y facilitan un mejor control de ésta en los diabéticos. Y que estos fármacos no afectan la digestión de la lactosa porque éste contiene un enlace glucosídico beta, no alfa. Fuente: Harvey A. & Ferrier R. (2011). Bioquímica. (5° ed. , p.90). China: Wolters Kluwer.
Muchas gracias por la clase Dra.
Me gustaría hacer una aportación acerca de la diferencia funcional de la apéndice vermiforme en el humano con otros herbívoros
En especies animales, sobre todo
los herbívoros absolutos, cuentan con apéndices mucho
más prominentes que junto con la región cecal, forman
“sacos ciegos” que permiten el crecimiento de grandes
cantidades de bacterias que producen celulasa y ayudan
a digerir completamente las plantas que ingieren. En el
humano y otros mamíferos su función digestiva no está
bien definida, ya que el apéndice es más pequeño y sólo
se pueden digerir unos cuantos gramos de celulosa al día, pero se cree que el hombre primitivo usaba un mecanismo parecido al de los herbívoros absolutos y por lo tanto la apéndice vermiforme se considera un órgano vestigial debido a que la dieta del humano moderno no está basada en celulosa como fuente de energía sino como fibra dietética.
Fuente: www.medigraphic.com/cgi-bin/new/resumen.cgi?IDARTICULO=25697
Excelente clase doctora, por mi parte solo me gustaría mencionar en la parte de las glucosidasas a la oligosacaridasa y la a-glucosidasa como las enzimas responsables de la escisión en unidades de glucosa de los compuestos resultantes de la acción de las endoglucosidasas con enlaces α-1,4, y a la isomaltasa para las ramificaciones con enlaces α-1,6.
Fuente: Baynes, J. (2015). Bioquímica médica. (4.a ed.). Elsevier. P: 118
Buenas noches, Dra. Me gustaría aportar que el índice glucémico de un alimento con almidón, es una medida de su digestibilidad, en función del grado en que aumenta la glucemia, en comparación con una cantidad equivalente de glucosa, o un alimento de referencia como el plan blanco. El índice glucémico varía de 1 (o 100%) para los almidones que se hidrolizan fácilmente en el intestino delgado a 0 para aquellos que no se hidrolizan en absoluto. Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education.P. 143.
Gracias por la explicación Dra. Tocando el tema de los homopolisacaridos específicamente glucógeno, quisiera aportar que las glucogenosis son alteraciones del metabolismo del glucógeno, ocasionados por la ausencia o deficiencia de enzimas que participan tanto de su síntesis o degradación. La mayoría están localizadas en el hígado, siendo los signos clínicos característicos la hepatomegalia y la hipoglucemia. Su frecuencia es de 1:20 000 recién nacidos. Un ejemplo es la glucogenosis I causada por la deficiencia de glucosa 6 fosfatasa.
Fuente: Rev. ChiNut vol.33 No2, 2006 pág 135-141 scielo.conicyt.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-75182006000200002
Interesante y excelente clase doctora, ansío ver la siguiente clase, por lo pronto me gustaría añadir un dato interesante sobre las enzimas endoglucosidasas del almidón, se estima que la alfa-amilasa está presente en la saliva en concentraciones que son 50 veces más altas que otras secreciones humanas. En los humanos hay dos genes que codifican la amilasa: AMY1 y AMY2 que se encuentran en el cromosoma 1. El AMY 1 para la amilasa presente en la saliva, la leche materna y sudor, y el AMY 2 para la amilasa
que se encuentra en el páncreas y otras secreciones humanas.
Recuperado de: www.bioted.es/protocolos/ENZIMOLOGIA-FORENSE.pdf
Buen día, doctora. Quisiera aportar algo de una tarea de bioquímica 1, acerca de la mucopolisacaridosis (MPS), donde hay una mutación en un gen que codifica una hidroxilasa lisosomal (que incluyen endoglucosidasas, exoglucosidasas y sulfatasas, que por lo general actúan en secuencia) responsable de la degradación de uno o más glicosaminoglucuronanos (GAG). Esta mutación genera un defecto en la enzima y una acumulación de los GAG del sustrato en diversos tejidos, incluidos el hígado, el bazo, los huesos, la piel y el sistema nervioso central. Usualmente se hereda de forma autosómica recesiva, siendo los síndromes de Hurler y Hunter los más estudiados.
Fuente: Rodwell, V., Kennelly, P. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada. (31a. ed.) Mc Graw Hill Education. P: 603.
Excelente clase para terminar las generalidades de los glúcidos, Doctora. Me gustaría aportar un dato sobre el “Almidón resistente” el cual es una alteración en la cual el almidón y otros productos de degradación de almidones no son absorbidos en el intestino delgado, esto debido a una variabilidad en la estructura física del almidón, en donde se encuentra formado por mas cantidad de amilosa y menos cantidad de amilopectina, creando una estructura más compacta y menos susceptible a la hidrolisis enzimática.
Fuente: scielo.conicyt.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-75182018000400271
Hola! Muchas gracias por la clase
Me gustaría aportar que la hiperamilasemia es un exceso de la enzima amilasa pancreática en la sangre.
Los niveles de amilasa y lipasa en sangre ayudan a diagnosticar una pancreatitis. Cuando el páncreas se inflama, los niveles de amilasa y lipasa en sangre, aumentan. El nivel normal de amilasa es de 0 a 137 U/L.
Recuperado de es.scribd.com/document/339761766/Que-Es-La-Hiperamilasemia
Buenas tardes doctora, gracias por la clase :3 quisiera aportar algo referente a las enzimas isomaltasa y sacarasa que digiere a los disacaridos isomaltosa y sacarosa.
La ausencia de estas enzimas es una causa de diarrea crónica infantil, si no hay una cantidad suficiente de complejos sacarasa-isomaltasa no se pueden digerir los azúcares sacarosa e isomaltosa por lo que se acumulan en el intestino grueso y allí las bacterias de la flora intestinal los fermentan y producen gases.
Es una enfermedad rara.
Fuentes: Bright, C. (2018, 12 noviembre). Deficit enzimático de la sacarasa-isomaltasa. canalSALUD. www.salud.mapfre.es/salud-familiar/bebe/enfermedades-bebe/deficit-enzimatico-de-la-sacarasa-isomaltasa/#:%7E:text=%E2%8C%9A%20%3C%201%20minuto%20%C2%BFQu%C3%A9%20es,los%20az%C3%BAcares%20de%20la%20dieta.