En la desaminacion oxidativa, cuando pasa de Glutamato a alfa cetoglutarato gracias a la enzima glutamato deshidrogenasa utiliza un NAD que se reduce a NADH, si no me equivoco. Genial tus videos y como explicas! Un abrazo sigue asi!!
Hola Fer, tienes toda la razón, como actúa una deshidrogenasa se realiza una oxidorreducción, en la cual se utiliza NAD (que se reduce a NADH) ó NADP ( que se reduce a NADPH), por eso en algunos libros encontrarás en la reacción que se simboliza NAD(P), lo cual significa que se puede utilizar cualquiera de las dos moléculas. Gracias por tu valioso aporte.
muchas gracias prof para dedicar su tiempo a explicarnos ..sus vidéos me ayudaron mucho .rossy , estudiante de 1er años de medicina en la escuela latino americano de medicina ..cuba.
Gracias por tu comentario Fatima, seguiremos subiendo contenido que fortalezca lo que has aprendido en bioquímica, no olvides suscribirte. Saludos desde Colombia.
Hola Rocio, me alegra mucho que el vídeo te haya salvado la vida, jajajaja, muchos éxitos, pronto subiremos más contenido, no olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
Hola Gabrielle, gracias por tu comentario, pronto subiremos más vídeos de tu interés, recuerda que puedes repasar lo aprendido en la Lista de reproducción Evalúate con Marlon. Saludos desde Colombia.
Profe, me surge una duda: al secuestrarle el grupo amino a la alanina para que esta se transforme en piruvato, ¿de dónde sale el oxígeno con doble enlace del segundo carbono del piruvato?
Hola Gerónimo, gracias por tu comentario. En determinadas circunstancias el cuerpo para mantener la homeostasis metabólica podría recurrir a formar determinado aminoácido que sea limitante, por ejemplo la formación de cisteína a partir de metionina porque el cuerpo puede necesitar sintetizar taurina (aminoácido no proteico) para realizar ácidos biliares y metabolizar lípidos. Pero también es importante que tengas en cuenta que hay aminoácidos esenciales, que en caso de requerirlos debemos consumirlos de la dieta. Recuerda que puedes repasar estas temáticas en la sección Evalúate con Marlon. Saludos desde Colombia.
Hola Carlos lopez, gracias por tu comentario, recuerda que puedes repasar lo aprendido en la Lista de reproducción Evalúate con Marlon. No olvides suscribirte. Saludos desde Colombia.
Hola Dennis, gracias por tu comentario. Con respecto a la pregunta que planteas ten en cuenta que nosotros como seres humanos tenemos 20 aminoácidos con la capacidad de sintetizar proteínas, y de éstos 20, aproximadamente 18 pueden realizar el proceso de transaminación. Lo que sucede es que siempre se utiliza como sustrato aminoacídico de ejemplo la alanina y el aspartato por la importancia de las transaminasas GPT y GOT a nivel clínico. No olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
Cordial saludo isahysandoval08, tienes toda la razón, la transaminación es indispensable para que muchos aminoácidos se conviertan en glucosa, en el video del ciclo de la glucosa-alanina reforzarás esa idea. Gracias por tu comentario.
Hola, muy buena explicación, ¡ gracias ! Tengo una pregunta....el glutamato ¿siempre tiene esa configuración o puede tener menos radicales? no entiendo cuál es su fórmula verdadera...
Hola Belén, gracias por tu inquietud, el glutamato puede tener modificaciones en sus radicales que depende de su grado de ionización. es decir, se puede modificar el grupo amino y el carboxilo de la cadena principal, e inclusive también se puede modificar el grupo carboxilo de la cadena lateral (la misma cadena R). Lo anterior significa que por ejemplo puedes encontrar al glutamato con NH3 y COOH en la cadena principal y un COOH en la cadena lateral, y esto indica que tiene una carga de +1; pero también podrías encontrarlo con NH2 y COO en la cadena principal y un COO en la cadena lateral, y esto indicaría que tiene una carga de -2. En conclusión no se habla de una fórmula verdadera, porque puedes modificar los radicales de acuerdo al grado de ionización. Saludos desde Colombia.
Muchísimas gracias por la información, solo tengo una duda que no he podido resolver, tengomcomo tarea explicar la producción del ion amonio, pero no logro entenderlo
Hola Arafonsu C, la producción del ión amonio desde el metabolismo de los compuestos nitrogenados, recuerda que se lleva a cabo a nivel de la mitocondria en la desaminación oxidativa, reacción catalizada por la enzima Glutamato deshidrogenasa; la actividad enzimática ocurre por el ataque del hidruro del carbono alfa del glutamato que estabece un ataque nucleofílico sobre la coenzima, con ello se forma a-iminoglutarato como intermediario, el cual al ser hidrolizado da origen a alfa-cetoglurato y amonio. Saludos desde Colombia.
Hola, oye no entendí muy bien jeje. Espero puedas ayudarme. Primero, en la transaminación cuando el aminoácido tiene NH3 y dices que este es "secuestrado" por la enzima y la coenzima ¿porque ahora esta como NH2? Y en la desaminacion, no entiendo. Leí en un comentario que decía que la glutamato deshidrogenasa ocupaba como coenzimas al NAD y NADP, pero estos en si que hacen? Igual le van a secuestrar el grupo amino?? Y H2O con que reacciona para formar el ion amonio. Otra cosa, un ejemplo de desaminacion seria lo de que el glutamato y el ATP reaccionan formando ADP y beta-glutamilfosfato y luego esta reaccionara produciendo glutamina y fosfato inorgánico y la glutamina se transporta al hidago para formar amonio. O eso ya seria otra reacción? Por favor es que ya me confundí. Lo leí en el Lehninger porque me toco explicar lo de Destinos metabólicos de los grupos amino, pero no le entiendo :( Perdona por mis preguntas tan tontas, ojala puedas contestar.
Hola Jacqueline, gracias por tu comentario, con respecto a la transaminación, el hecho de que aparezca como NH3 o NH2 depende del estado de ionización de la molécula, se colocaron de esa manera en el vídeo haciendo referencia a que reacciona como tal la parte aminada del aminoácido. Con referencia a la enzima glutamato deshidrogenasa, puede utilizar coenzimas como el NAD+ o el NADP+, estas moléculas actúan como activadores de la enzima para que alcance su estado de holoenzima (enzima activa metabólicamente). En la otra pregunta, el agua reacciona con el glutamato y con la catálisis de la Glutamato deshidrogenasa salen como productos resultantes a-cetoglurato y NH4. En la última parte lo que preguntas de la desaminación, no serían reacciones de desaminación (la clave de la desaminación, radica en que la molécula pierde su grupo nitrogenado, y en el ejemplo que me pones al final el compuesto inicial termina es con un amino adicional, porque al final se tiene glutamina). Saludos desde Colombia.
Hola profe, no entendí muy bien lo del piridoxal fosfato y lo que mencionaste de la base de Schiff podrías ayudarme por favor. Es que no entendi, osea el grupo aldehído del piridoxal se va a unir con el grupo épsilon amino del sitio activo pero para que o como funciona la Lys? Otra cosa, porque se le denomina epsilon? Es por lo de la posición del carbono y eso ¿no? Es que ya no recuerdo. Gracias💕
Hola Lu payne, la base de la reacción es el fosfato de piridoxal (que actúa como una coenzima y recuerda que es la misma vitamina B6) que se une covalentemente al centro activo de la enzima (en este caso la transaminasa) a través del grupo amino épsilon de un residuo de lisina, y durante la reacción se transfiere al aminoácido formando una base de Schiff (que químicamente es una aldimina interna) con el grupo a-amino del aminoácido. La Base de Schiff permite la transferencia de electrones entre diferentes átomos, lo cual permite regular diferentes reacciones, entre las cuales se destaca la transaminación. Cuando hablan del amino epsilon se refiere a una posición específica en el amino de la cadena principal del aminoácido. Saludos desde Colombia.
Hola dg.smilee, con respecto a tu pregunta recuerda que la Glutamato deshidrogenasa es activada por: ADP (en bajas y medias concentraciones), ATP ( en medias concentraciones), NAD, NADP, Leucina y fosfato; y será inhibida por: ADP(en altas concentraciones), ATP ( en bajas y altas concentraciones), GTP, NADH y NADPH. No olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
Hola Pavel, gracias por tu comentario, el punto de realizar estos procesos es deshacernos del grupo amoniaco de los aminoácidos porque éste es neurotóxico para nosotros. Es decir, la transaminación y la desaminación oxidativa hacen parte del proceso de degradación de los aminoácidos, al final de la desaminación oxidativa te diste cuenta que se forma NH4+ (amonio), posteriormente este ion ingresará al ciclo de la urea (del cual tenemos vídeo en el canal) para salir como urea, el cual es un compuesto no tóxico para nosotros. Recuerda que puedes repasar estos contenidos en la sección evalúate con Marlon del canal. Saludos desde Colombia.
El ejemplo que muestras se da en el hígado cierto? porque vi en un video que el profe hizo lo contrario, y si no me equivoco fue en el músculo por el desgaste físico
Hola Jhordan, exacto, el ejemplo está dado para realizarse en el hígado porque la idea es conectar estos dos procesos con el ciclo de la urea; en el músculo también se puede realizar porque la reacción es reversible. Gracias por tu atención.
Hola Inés, en la desaminación oxidativa tienes dos metabolitos importantes que posteriormente se seguirán metabolizando, por un lado tienes el alfa-cetoglutarato que puede integrarse al Ciclo de krebs o reconvertirse en glutamato; y el NH4, que debe ingresar al ciclo de la urea porque se desprotona fácilmente a NH3, el cual es neurotóxico. Para que todo te quede más claro sería bueno que vieras el vídeo del Ciclo de la Urea en pro de que puedas integrar mejor los conceptos. Saludos desde Colombia.
Hola Luis, la desaminación no oxidativa es menos común pero en la Bioquímica de Mathews y en la de Lehninger puedes encontrar información detallada. Gracias por tu comentario, no olvides suscribirte. Saludos desde Colombia.
Me puedes ayudar su me preguntan que en donde ocurre el catabolismo y anabolismo de las proteínas según la imagen pero en la imagen solo aparece la desaminacion y transaminacion
Hola Daniela, gracias por tu comentario, el vídeo en el que me comentas es un parte del catabolismo de las proteínas, posteriormente a la desaminación oxidativa se realiza el ciclo de la urea (del cual también hay vídeo en el canal). Ten en cuenta que antes de hacer la transaminación la proteína debe romperse, y eso se hace en el citosol y/o en el lisosoma. La síntesis es diferente y debes comenzar a colocar los aminoácidos en su secuencia correcta, en este caso la función de los ribosomas y el Complejo de Golgi es muy importante. No olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
Hola Johana, los principales aminoácidos que no realizan la transaminación son la treonina y la serina, porque su metabolismo les permite formar directamente el NH4 e ingresar al ciclo de la urea. Saludos desde Colombia.
Hola Alexis, gracias por tu comentario, con respecto a la prolina, ella no realiza transaminación, sino que se metaboliza directamente hacia la desaminación oxidativa. La parte del piruvato lo que sucede es que se asocia el piruvato hacia la gluconeogénesis, porque como se mencionó en el vídeo, la transaminación y desaminación oxidativa son procesos asociados principalmente a catabolismo de proteínas en estado de ayuno, y en estado de ayuno la gluconeogénesis es más activa que el ciclo de krebs. Saludos desde Colombia.
Hola Hector, gracias por tu comentario, si, los dos procesos son catabólicos, más especificamente del catabolismo de las proteínas, recuerda que inicialmente las proteínas se rompen por acción de diferentes enzimas en el citosol y en los lisosomas. Posteriormente se debe realizar el catabolismo de los aminoácidos, para lo cual realizas la transaminación, luego la desaminación oxidativa y finalmente el ciclo de la urea. Saludos desde Colombia.
Hola Maria Luisa, gracias por tu comentario, recuerda que el ciclo de la urea hace parte del proceso de catabolismo proteico, específicamente el de los aminoácidos, cuando se realiza el catabolismo se siguen tres pasos secuenciales: Transaminación , desaminación oxidativa (los cuales están en este vídeo que comentaste) y ciclo de la urea (el cual está en otro vídeo). No hay segunda parte del ciclo de la urea o no te entiendo a que te refieres :). Saludos desde Colombia.
Hola Kiroshi, gracias por tu comentario y apreciación, el reflejo que observas muy posiblemente es la sombra de mi esposa, la cual es mi camarógrafa, jajajaja. Saludos desde Colombia.
Hola Juan Diego, no necesariamente tiene que tener un amino siempre, puede tener un NH3 (amoniaco), depende de como esté cargado el aminoácido, incluso metabólicamente es más común encontrar a la alanina con NH3. Gracias por tu comentario, saludos desde Colombia.
El amonio (NH4+) no logra hacer efecto neurotóxico, él no es capaz de atravesar la barrera hematoencefálica, el que hace efecto neurotóxico es el amoníaco (NH3). Ese es un error que uno encuentra en algunos textos.
@@sandic2715 El NH4+ (amonio) es un ácido débil y como ácido que es es capaz de ceder un H+ a una base y convertirse en su forma no ionizada que es el amoníaco (NH3)
A ver don químico, favor de ser más explícito a la hora de dar los nombres. Además dice mi maestra que las estructuras NO se cambian. #VizcayaFeliz. Saludos, bye.
mano mis respeto, tengo un profesor , no se si llamarlo profesor pero no sirve para nada solo se dedica diapositivas pero no es capaz de explicar, si no sabe mejor no enseñara y lo pero que te manda leer un montón de hojas pero no explicó anda
Nos dijo "educandos", que agradable y me ayudo con el deber... :)
Hola JORDI, gracias por tu comentario, pronto subiremos más vídeos de tu interés. Saludos desde Colombia.
En la desaminacion oxidativa, cuando pasa de Glutamato a alfa cetoglutarato gracias a la enzima glutamato deshidrogenasa utiliza un NAD que se reduce a NADH, si no me equivoco. Genial tus videos y como explicas! Un abrazo sigue asi!!
Hola Fer, tienes toda la razón, como actúa una deshidrogenasa se realiza una oxidorreducción, en la cual se utiliza NAD (que se reduce a NADH) ó NADP ( que se reduce a NADPH), por eso en algunos libros encontrarás en la reacción que se simboliza NAD(P), lo cual significa que se puede utilizar cualquiera de las dos moléculas. Gracias por tu valioso aporte.
Vengo de 3 videos sobre el mismo tema y ninguno me resolvía la duda que tenía, te agradezco la explicación tan detallada
Hola Martin, gracias por tu comentario, me alegra que el vídeo te haya sido de utilidad, pronto subiremos más contenido, saludos desde Colombia.
muchas gracias prof para dedicar su tiempo a explicarnos ..sus vidéos me ayudaron mucho .rossy , estudiante de 1er años de medicina en la escuela latino americano de medicina ..cuba.
GRacias por tu tiempo y dedicacicon para enseñar a los demas, muy buen video. Saludos desde Venezuela.
wow muchsimas gracias quedé fascinada y transforma todo lo que el libro menciona de manera que sea mas fácil comprenderlo, muchas gracias!
Estudiando para el parcial, excelente video 👌
Gracias!! excelente explicación
Acabas de solucionarme la
Vida. Te amo ❤
Entendí!!! muchas gracias!!! excelente explicación!
Buenísimo el vídeo! Me sirvió mucho
Gracias, muy bueno el vídeo!
Excelente explicación. Gracias
Muchísimas gracias !!!
Muy buen vídeo!
Me gustaría que hagas mas videos de nitrogenados, muchas gracias por toda la ayuda mi rey
Sólo tus videos me ayudan a entender. Muchas gracias ❤
Gracias por el comentario @erandimezarivera4586 :). Seguiremos subiendo vídeos de tu interés.
exelente video, muchas gracias
Muy buen vídeo. Muchas gracias, entendí perfectamente.
Gracias por tu comentario Olivia, no olvides suscribirte, seguiremos subiendo contenido de tu interés.
Gracias a tus videos no habia visto tan facil esta materia,
Gracias por tu comentario janisfrida, seguiremos subiendo contenido para entender muchísimo mejor la bioquímica.
Wooow!!!! Te entendí super. Mil gracias por tus videos!!!
Gracias por tu comentario Fatima, seguiremos subiendo contenido que fortalezca lo que has aprendido en bioquímica, no olvides suscribirte. Saludos desde Colombia.
Gracias pir el video de todos lo que vi me gusto mas tu explicacion! :)
Muy bueno. Me ha resuelto mis dudas.
Gracias por tu comentario El rincón del sano, seguiremos subiendo contenido de tu interés, saludos desde Colombia.
súper bien explicado! nueva suscriptora!
Hola Fani, gracias por tu comentario, pronto subiremos más contenido de tu interés, saludos desde Colombia.
Muy buena explicación, le entendí a la primera, buen video :D
Muy buen video muchisimas gracias!!!!
Gracias por tu comentario Victor, seguiremos subiendo contenido de tu interés. Saludos desde Colombia.
Magnifica explicacion!!!
Gracias Nahu Benegas por tu comentario, pronto subiremos más contenido, no olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
GENIOOOOOOOOO. GRAN VIDEO
Eres un teso!!
Explicas muy bien amigo!!
Hola Alan, gracias por tu comentario, pronto seguiremos subiendo vídeos de tu interés, no olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
Me sirvió mucho👌veo bioquímica con un profe muy parecido a usted y mañana tengo parcial, espero que el profe nos tenga compasión 🥺
me pasa igual, amigo
nos irá bien, Dios te bendiga
Estoy seguro que mañana asegurarán pasar la materia :)
Amén
gran vídeo, entendí muy bien
excelente explicacion
Buen video, me ayudó mucho para mi exposición ❤️
Gracias por tu comentario Eduardo, seguiremos subiendo contenido de tu interés, saludos desde Colombia.
Ufff tremendo video
Eres el mejor.
El mejor video del tema
Te amo me salvas la vida
Hola Rocio, me alegra mucho que el vídeo te haya salvado la vida, jajajaja, muchos éxitos, pronto subiremos más contenido, no olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
me salvaste el final
mil gracias
woooow buenisimaaaaa
Gracias por el video 🥺💙
Hola Gabrielle, gracias por tu comentario, pronto subiremos más vídeos de tu interés, recuerda que puedes repasar lo aprendido en la Lista de reproducción Evalúate con Marlon. Saludos desde Colombia.
Lo has explicado genial! No lo entendía, pero ya lo tengo claro. Muchísimas gracias profe
Gracias por tu comentario bolalbondiga 00, pronto subiremos más vídeos de tu interés, no olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
muy bueno me ha encantado jeje
Mas videos así por favor! Jaja
Thanks💙
Muchas gracias
Buen video :D
Gracias :)
Saludos desde la UNAN-MAnagua.
Gracias Danilo, igualmente saludos desde la UIS- Bucaramanga-Colombia
Profe, me surge una duda: al secuestrarle el grupo amino a la alanina para que esta se transforme en piruvato, ¿de dónde sale el oxígeno con doble enlace del segundo carbono del piruvato?
Hola disculpe, ¿Cuál es la enzima que degrada al glutation?
Hola que tal. Una consulta, cuando la anilina del ejemplo pierde su grupo amino se pierde un H. Este H donde queda?
TE AMO
Gracias por tu comentario Carolina, seguiremos subiendo contenido de tu interés, no olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
eres gooooooood
Hola Carlos, gracias por tu comentario, pronto subiremos más vídeos de tu interés, saludos desde Colombia.
Excelente Explicación!!! Le hago una consulta, un aminoácido puede transformarse a otro que sea limitante en ese momento? Mil gracias nuevamente
Hola Gerónimo, gracias por tu comentario. En determinadas circunstancias el cuerpo para mantener la homeostasis metabólica podría recurrir a formar determinado aminoácido que sea limitante, por ejemplo la formación de cisteína a partir de metionina porque el cuerpo puede necesitar sintetizar taurina (aminoácido no proteico) para realizar ácidos biliares y metabolizar lípidos. Pero también es importante que tengas en cuenta que hay aminoácidos esenciales, que en caso de requerirlos debemos consumirlos de la dieta. Recuerda que puedes repasar estas temáticas en la sección Evalúate con Marlon. Saludos desde Colombia.
@@bioquimicaconmarlon6492 excelente explicación! Abrazo grande desde la Argentina!!! 💪💪💪
Hola, cual sería el producto final nitrogenado de la desaminación oxidativa?
buena explicacion, muchas gracias
Hola Carlos lopez, gracias por tu comentario, recuerda que puedes repasar lo aprendido en la Lista de reproducción Evalúate con Marlon. No olvides suscribirte. Saludos desde Colombia.
Gracias por tus videos, estan completisimos. Una pregunta: la alanina es el unico aa que sufre transaminación?
Hola Dennis, gracias por tu comentario. Con respecto a la pregunta que planteas ten en cuenta que nosotros como seres humanos tenemos 20 aminoácidos con la capacidad de sintetizar proteínas, y de éstos 20, aproximadamente 18 pueden realizar el proceso de transaminación. Lo que sucede es que siempre se utiliza como sustrato aminoacídico de ejemplo la alanina y el aspartato por la importancia de las transaminasas GPT y GOT a nivel clínico. No olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
@@bioquimicaconmarlon6492 gracias!!
Excelente video!!! Sólo tengo una duda; entonces, la transaminacion es el procedimiento indispensable para transformar aa's glucogenicos en glucosa?
Cordial saludo isahysandoval08, tienes toda la razón, la transaminación es indispensable para que muchos aminoácidos se conviertan en glucosa, en el video del ciclo de la glucosa-alanina reforzarás esa idea. Gracias por tu comentario.
Hola, muy buena explicación, ¡ gracias ! Tengo una pregunta....el glutamato ¿siempre tiene esa configuración o puede tener menos radicales? no entiendo cuál es su fórmula verdadera...
Hola Belén, gracias por tu inquietud, el glutamato puede tener modificaciones en sus radicales que depende de su grado de ionización. es decir, se puede modificar el grupo amino y el carboxilo de la cadena principal, e inclusive también se puede modificar el grupo carboxilo de la cadena lateral (la misma cadena R). Lo anterior significa que por ejemplo puedes encontrar al glutamato con NH3 y COOH en la cadena principal y un COOH en la cadena lateral, y esto indica que tiene una carga de +1; pero también podrías encontrarlo con NH2 y COO en la cadena principal y un COO en la cadena lateral, y esto indicaría que tiene una carga de -2. En conclusión no se habla de una fórmula verdadera, porque puedes modificar los radicales de acuerdo al grado de ionización. Saludos desde Colombia.
@@bioquimicaconmarlon6492 Gracias, me sirvió mucho. Saludos desde Ecuador ☺
Saben de que ruta esta ocupando??
Muchísimas gracias por la información, solo tengo una duda que no he podido resolver, tengomcomo tarea explicar la producción del ion amonio, pero no logro entenderlo
Hola Arafonsu C, la producción del ión amonio desde el metabolismo de los compuestos nitrogenados, recuerda que se lleva a cabo a nivel de la mitocondria en la desaminación oxidativa, reacción catalizada por la enzima Glutamato deshidrogenasa; la actividad enzimática ocurre por el ataque del hidruro del carbono alfa del glutamato que estabece un ataque nucleofílico sobre la coenzima, con ello se forma a-iminoglutarato como intermediario, el cual al ser hidrolizado da origen a alfa-cetoglurato y amonio. Saludos desde Colombia.
super
Hola sofia valentina, gracias por tu comentario y muchos éxitos en ese primer parcial de Biociencias II :) .
Hola, oye no entendí muy bien jeje. Espero puedas ayudarme.
Primero, en la transaminación cuando el aminoácido tiene NH3 y dices que este es "secuestrado" por la enzima y la coenzima ¿porque ahora esta como NH2?
Y en la desaminacion, no entiendo. Leí en un comentario que decía que la glutamato deshidrogenasa ocupaba como coenzimas al NAD y NADP, pero estos en si que hacen? Igual le van a secuestrar el grupo amino?? Y H2O con que reacciona para formar el ion amonio.
Otra cosa, un ejemplo de desaminacion seria lo de que el glutamato y el ATP reaccionan formando ADP y beta-glutamilfosfato y luego esta reaccionara produciendo glutamina y fosfato inorgánico y la glutamina se transporta al hidago para formar amonio. O eso ya seria otra reacción? Por favor es que ya me confundí. Lo leí en el Lehninger porque me toco explicar lo de Destinos metabólicos de los grupos amino, pero no le entiendo :(
Perdona por mis preguntas tan tontas, ojala puedas contestar.
Hola Jacqueline, gracias por tu comentario, con respecto a la transaminación, el hecho de que aparezca como NH3 o NH2 depende del estado de ionización de la molécula, se colocaron de esa manera en el vídeo haciendo referencia a que reacciona como tal la parte aminada del aminoácido. Con referencia a la enzima glutamato deshidrogenasa, puede utilizar coenzimas como el NAD+ o el NADP+, estas moléculas actúan como activadores de la enzima para que alcance su estado de holoenzima (enzima activa metabólicamente). En la otra pregunta, el agua reacciona con el glutamato y con la catálisis de la Glutamato deshidrogenasa salen como productos resultantes a-cetoglurato y NH4. En la última parte lo que preguntas de la desaminación, no serían reacciones de desaminación (la clave de la desaminación, radica en que la molécula pierde su grupo nitrogenado, y en el ejemplo que me pones al final el compuesto inicial termina es con un amino adicional, porque al final se tiene glutamina). Saludos desde Colombia.
Hola profe, no entendí muy bien lo del piridoxal fosfato y lo que mencionaste de la base de Schiff podrías ayudarme por favor. Es que no entendi, osea el grupo aldehído del piridoxal se va a unir con el grupo épsilon amino del sitio activo pero para que o como funciona la Lys?
Otra cosa, porque se le denomina epsilon? Es por lo de la posición del carbono y eso ¿no? Es que ya no recuerdo. Gracias💕
Hola Lu payne, la base de la reacción es el fosfato de piridoxal (que actúa como una coenzima y recuerda que es la misma vitamina B6) que se une covalentemente al centro activo de la enzima (en este caso la transaminasa) a través del grupo amino épsilon de un residuo de lisina, y durante la reacción se transfiere al aminoácido formando una base de Schiff (que químicamente es una aldimina interna) con el grupo a-amino del aminoácido. La Base de Schiff permite la transferencia de electrones entre diferentes átomos, lo cual permite regular diferentes reacciones, entre las cuales se destaca la transaminación. Cuando hablan del amino epsilon se refiere a una posición específica en el amino de la cadena principal del aminoácido. Saludos desde Colombia.
aca a mi amiga le salvaste la life
¿Cuáles serían los tipos de comp reducidos y obtenidos? ¿lo de inhibida:
ATP, GTP y NADH y Activada: ADP y GTP?
Hola dg.smilee, con respecto a tu pregunta recuerda que la Glutamato deshidrogenasa es activada por: ADP (en bajas y medias concentraciones), ATP ( en medias concentraciones), NAD, NADP, Leucina y fosfato; y será inhibida por: ADP(en altas concentraciones), ATP ( en bajas y altas concentraciones), GTP, NADH y NADPH. No olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
Bioquímica con Marlon ¡muchas gracias! Saludos desde México
hola marlon, tengo una duda cuál es el punto de la trans/des aminoación? entiendo las reacciones pero no cuál es el punto, agradeceré tu respuesta
Hola Pavel, gracias por tu comentario, el punto de realizar estos procesos es deshacernos del grupo amoniaco de los aminoácidos porque éste es neurotóxico para nosotros. Es decir, la transaminación y la desaminación oxidativa hacen parte del proceso de degradación de los aminoácidos, al final de la desaminación oxidativa te diste cuenta que se forma NH4+ (amonio), posteriormente este ion ingresará al ciclo de la urea (del cual tenemos vídeo en el canal) para salir como urea, el cual es un compuesto no tóxico para nosotros. Recuerda que puedes repasar estos contenidos en la sección evalúate con Marlon del canal. Saludos desde Colombia.
Puede ser q el objetivo sea producir sustratos para obtener energía ?? Y como consecuencia también se produce nh4
El ejemplo que muestras se da en el hígado cierto? porque vi en un video que el profe hizo lo contrario, y si no me equivoco fue en el músculo por el desgaste físico
Hola Jhordan, exacto, el ejemplo está dado para realizarse en el hígado porque la idea es conectar estos dos procesos con el ciclo de la urea; en el músculo también se puede realizar porque la reacción es reversible. Gracias por tu atención.
@@bioquimicaconmarlon6492 muchas gracias tmb
Buenas! me quedó la duda de cual sería el metabolito de la desaminación oxidativa.
Hola Inés, en la desaminación oxidativa tienes dos metabolitos importantes que posteriormente se seguirán metabolizando, por un lado tienes el alfa-cetoglutarato que puede integrarse al Ciclo de krebs o reconvertirse en glutamato; y el NH4, que debe ingresar al ciclo de la urea porque se desprotona fácilmente a NH3, el cual es neurotóxico. Para que todo te quede más claro sería bueno que vieras el vídeo del Ciclo de la Urea en pro de que puedas integrar mejor los conceptos. Saludos desde Colombia.
De donde obtuviste la información de desaminación no oxidativa?
Hola Luis, la desaminación no oxidativa es menos común pero en la Bioquímica de Mathews y en la de Lehninger puedes encontrar información detallada. Gracias por tu comentario, no olvides suscribirte. Saludos desde Colombia.
Me puedes ayudar su me preguntan que en donde ocurre el catabolismo y anabolismo de las proteínas según la imagen pero en la imagen solo aparece la desaminacion y transaminacion
Hola Daniela, gracias por tu comentario, el vídeo en el que me comentas es un parte del catabolismo de las proteínas, posteriormente a la desaminación oxidativa se realiza el ciclo de la urea (del cual también hay vídeo en el canal). Ten en cuenta que antes de hacer la transaminación la proteína debe romperse, y eso se hace en el citosol y/o en el lisosoma. La síntesis es diferente y debes comenzar a colocar los aminoácidos en su secuencia correcta, en este caso la función de los ribosomas y el Complejo de Golgi es muy importante. No olvides suscribirte, saludos desde Colombia.
La transaminación y desaminación es catabólica?
Yo puse que en la transaminacion era anabólica y la desa catabolica
hola, una duda que aminoácidos no participan en la transaminación, y porque?
Hola Johana, los principales aminoácidos que no realizan la transaminación son la treonina y la serina, porque su metabolismo les permite formar directamente el NH4 e ingresar al ciclo de la urea. Saludos desde Colombia.
Que pasa con la prolina? Xq siempre mandas el piruvato para la gluconeogenesis y no para el ciclo de Krebs?
Hola Alexis, gracias por tu comentario, con respecto a la prolina, ella no realiza transaminación, sino que se metaboliza directamente hacia la desaminación oxidativa. La parte del piruvato lo que sucede es que se asocia el piruvato hacia la gluconeogénesis, porque como se mencionó en el vídeo, la transaminación y desaminación oxidativa son procesos asociados principalmente a catabolismo de proteínas en estado de ayuno, y en estado de ayuno la gluconeogénesis es más activa que el ciclo de krebs. Saludos desde Colombia.
@@bioquimicaconmarlon6492 gracias por su amabilidad de responder
Porque la alanina tiene NH3? si la formula de la alanina normalmente tiene NH2
entonces los dos procesos son catabolicos?
Hola Hector, gracias por tu comentario, si, los dos procesos son catabólicos, más especificamente del catabolismo de las proteínas, recuerda que inicialmente las proteínas se rompen por acción de diferentes enzimas en el citosol y en los lisosomas. Posteriormente se debe realizar el catabolismo de los aminoácidos, para lo cual realizas la transaminación, luego la desaminación oxidativa y finalmente el ciclo de la urea. Saludos desde Colombia.
Despues de esto viene el ciclo de la urea no?
Si Ricardo, después sigue el Ciclo de la Urea.
Bioquímica con Marlon ya lo estudie, gracias
Disculpa esta es la parte 2 del ciclo de urea?
Hola Maria Luisa, gracias por tu comentario, recuerda que el ciclo de la urea hace parte del proceso de catabolismo proteico, específicamente el de los aminoácidos, cuando se realiza el catabolismo se siguen tres pasos secuenciales: Transaminación , desaminación oxidativa (los cuales están en este vídeo que comentaste) y ciclo de la urea (el cual está en otro vídeo). No hay segunda parte del ciclo de la urea o no te entiendo a que te refieres :). Saludos desde Colombia.
@@bioquimicaconmarlon6492 gracias muy amable👐👐
Tqm
nose pero en el reflejo del pizarron vi un fantasma o algo que caminaba de un lado al otro
Hola Kiroshi, gracias por tu comentario y apreciación, el reflejo que observas muy posiblemente es la sombra de mi esposa, la cual es mi camarógrafa, jajajaja. Saludos desde Colombia.
¿Por qué colocas NH3 en la estructura de la Alanina?, Se supone que ella tiene un grupo Amino(NH2) y no un amoniaco(NH3).
Hola Juan Diego, no necesariamente tiene que tener un amino siempre, puede tener un NH3 (amoniaco), depende de como esté cargado el aminoácido, incluso metabólicamente es más común encontrar a la alanina con NH3. Gracias por tu comentario, saludos desde Colombia.
@@bioquimicaconmarlon6492, Gracias hermano. Igual, saludos desde Ciénaga Magdalena, Colombia.
El amonio (NH4+) no logra hacer efecto neurotóxico, él no es capaz de atravesar la barrera hematoencefálica, el que hace efecto neurotóxico es el amoníaco (NH3). Ese es un error que uno encuentra en algunos textos.
Cómo el NH4 + pasa a ser NH3 +?
@@sandic2715 El NH4+ (amonio) es un ácido débil y como ácido que es es capaz de ceder un H+ a una base y convertirse en su forma no ionizada que es el amoníaco (NH3)
Gracias !!!! 🤗
wn seco la cago
A ver don químico, favor de ser más explícito a la hora de dar los nombres. Además dice mi maestra que las estructuras NO se cambian. #VizcayaFeliz. Saludos, bye.
mano mis respeto, tengo un profesor , no se si llamarlo profesor pero no sirve para nada solo se dedica diapositivas pero no es capaz de explicar, si no sabe mejor no enseñara y lo pero que te manda leer un montón de hojas pero no explicó anda
Señor Don químico: Le pido de favor que Enfoque bien. Bye.
Lo haces muy dificil un tema muy sencillo
Es más detallado