L'électrophorèse en condition dénaturantes SDS PAGE est une technique consistant à faire migrer des protéines dans un gel, sous l'influence d'un champ électrique. Expliquer ainsi comment et pourquoi différentes protéines à différentes structures moléculaire migrent vers l'anode ?
@@BiochimieFacile Dans un électrophorégramme d'un composé protéique chauffé a 95°C contenant l'alpha-lactalbumine de 14,2 kDa, la bêta-lactoglobuline de 18 kDa, la caséine beta de 24 kDa et la caséine kappa de 19 kDa, la bande de quelle protéine sera placée en bas du gel de séparation
@@sarahrosse2178 je vous recommande vraiment d'aller voir la vidéo sur le SDS PAGE, tout y est expliqué :) voici le lien ua-cam.com/video/J86IgcQMWYE/v-deo.html Le principe du SDS PAGE est la migration des protéines dénaturées à travers un maillage plus ou moins serré du gel d'acrylamide. Les plus petites protéines vont avoir plus de facilité à se faufiler à travers le maillage c'est pourquoi elles vont migrer plus rapidement que des protéines plus grosses, et donc elles vont se retrouver en bas du gel à la fin de la migration. Pour répondre à votre question ce sera la protéine de 14,2 kDa qui sera en bas du gel car c'est la protéine de plus petite taille.
Pour répondre à votre première question, les protéines sont traitées par un détergent anionique le SDS qui leur confère une charge globale négative en masquant les charges propres des protéines. Ainsi les protéines chargées négativement par le SDS vont migrer vers le pôle positif appelé l'anode.
bjr Madame, je vous remercie infiniment pour ces cours très intéressant, svp Madame pouvez-vous , ne donnez quelques cours explicitant l'interprétation des pics chromatographiques , dans un chromatogramme, pendant la séparation et la purification des protéines
Bonjour merci pour la vidéo. J'ai un exercice en svt la dessus et je ne comprends pas ces questions : -Pourquoi lit-on une seule bande à environ 3000 bp pour le puit P ? A environ 1000 BP pour les puits 1 à 4 ? -proposez une hypothèse qui permette d'expliquer qu'on ne lise aucune bande pour le puit T. Merci !!!
J'espère que la vidéo vous a plu :)
tes vidéos nous aident énormément
L'électrophorèse en condition dénaturantes SDS PAGE est une technique consistant à faire migrer des protéines dans un gel, sous l'influence d'un champ électrique. Expliquer ainsi comment et pourquoi différentes protéines à différentes structures moléculaire migrent vers l'anode ?
Regardez ma vidéo sur SDS PAGE, le principe de la migration y est expliqué
@@BiochimieFacile Dans un électrophorégramme d'un composé protéique chauffé a 95°C contenant l'alpha-lactalbumine de 14,2 kDa, la bêta-lactoglobuline de 18 kDa, la caséine beta de 24 kDa et la caséine kappa de 19 kDa, la bande de quelle protéine sera placée en bas du gel de séparation
J'ai pas compris cette question svp tu peux aide et merci d'avance 😊
@@sarahrosse2178 je vous recommande vraiment d'aller voir la vidéo sur le SDS PAGE, tout y est expliqué :) voici le lien ua-cam.com/video/J86IgcQMWYE/v-deo.html
Le principe du SDS PAGE est la migration des protéines dénaturées à travers un maillage plus ou moins serré du gel d'acrylamide. Les plus petites protéines vont avoir plus de facilité à se faufiler à travers le maillage c'est pourquoi elles vont migrer plus rapidement que des protéines plus grosses, et donc elles vont se retrouver en bas du gel à la fin de la migration. Pour répondre à votre question ce sera la protéine de 14,2 kDa qui sera en bas du gel car c'est la protéine de plus petite taille.
Pour répondre à votre première question, les protéines sont traitées par un détergent anionique le SDS qui leur confère une charge globale négative en masquant les charges propres des protéines. Ainsi les protéines chargées négativement par le SDS vont migrer vers le pôle positif appelé l'anode.
Madame j'ai une question comment peut on savoir l'état oligomérique d'une proteine a partir De ses bandes sur 'électrophorese
Mrc bcp 💙✨
avec plaisir 😍 n'hésite pas à partager avec tes amis 🙏
@@BiochimieFacile c'est sur 😍❤
bjr Madame, je vous remercie infiniment pour ces cours très intéressant, svp Madame pouvez-vous , ne donnez quelques cours explicitant l'interprétation des pics chromatographiques , dans un chromatogramme, pendant la séparation et la purification des protéines
Bonjour merci pour la vidéo.
J'ai un exercice en svt la dessus et je ne comprends pas ces questions :
-Pourquoi lit-on une seule bande à environ 3000 bp pour le puit P ? A environ 1000 BP pour les puits 1 à 4 ?
-proposez une hypothèse qui permette d'expliquer qu'on ne lise aucune bande pour le puit T.
Merci !!!