Proteolisi Digestione proteine alimentari dalla dieta
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- Опубліковано 14 жов 2024
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CATABOLISMO DELLE PROTEINE NELLA DIETA
• Digerite nello stomaco e poi nel duodeno a dipeptidi e amminoacidi
• Lo scopo della digestione delle proteine è l’idrolisi dei legami peptidici per generare amminoacidi liberi
• Gli amminoacidi sono assorbiti attraverso un sistema trasporto: simporto attivo con il sodio
• L’ambiente acido dello stomaco (pH 1-2) denatura le proteine che sono così più facilmente degradate dalle proteasi digestive; la pepsina dello stomaco frammenta grossolanamente le proteine in grossi peptidi
• Il pancreas secerne il succo pancreatico che contiene enzimi proteolitici inattivi (zimogeni) che una volta nel lume intestinale vengono attivati irreversibilmente.
• Le endopeptidasi (tripsina, chimotripsina, elastasi), producono peptidi di varie dimensioni mentre le esopeptidasi (carbossipeptidasi ed amminopeptidasi) staccano singoli amminoacidi a partire dalle estremità del peptide.
• Ancorati agli enterociti esistono le dipeptidasi, che idrolizzano il legame peptidico tra due amminoacidi rilasciandoli come amminoacidi liberi.
• L’assorbimento degli amminoacidi liberi derivati dalla digestione delle proteine avviene nel tratto intestinale del digiuno
• Esistono almeno sei carrier per gli amminoacidi presenti sulla membrana degli enterociti che attraverso co-trasporto con ioni sodio (Na+) permettono il passaggio dal lume intestinale al citoplasma degli enterociti. Il tipo di trasporto è di tipo attivo secondario perché si spende ATP ma non direttamente per l’ingresso dell’amminoacido ma per estrudere Na+
• Altri carrier li trasportano dall’enterocita al circolo sanguigno che li trasporta al fegato, ad eccezione di: arginina che, per evitare che venga degradata via ciclo dell’urea dal fegato, viene perlopiù trasformata in citrullina e raggiunge il rene che poi la riconverte in arginina.
glutammina e aspartato che l’enterocita utilizza a scopi energetici in modo tale da non rilasciarne troppi in circolo visto che sono precursori di neurotrasmettitori e quindi la loro concentrazione ematica non deve essere influenzata dalla dieta.
1. Idrolisi gastrica del legame peptidico;
2. Digestione da parte delle proteasi pancreatiche nel lume dell’intestino tenue;
3. Idrolisi degli oligopeptidi da parte di peptidasi dell’orletto a spazzola degli enterociti;
4. Ulteriore digestione dei di- e tri-peptidi da peptidasi citoplasmatiche nell’enterocita;
5. Metabolismo degli AA negli enterociti;
6. Trasporto degli AA attraverso la membrana basolaterale e invio al sangue portale e quindi al fegato
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L'attivazione della proteolisi stimola la risposta enzimatica promuovendo la fermentazione. Ma deve essere una pratica clinica controllata e monitorata per non rischiare danni plasmatici ossia danni da elettrostimolazione ionica
Stimolare la connessione cellulare tramite le proteine aprendo i canali del calcio. La vibrazione attiva il potenziale d'azione per la distribuzione ionica
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Proteolisi che ha permesso la degradazione proteica e lo studio di frammenti peptidici.