Enzymologie - l'essentiel de ce qu'il faut en savoir
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- Опубліковано 9 бер 2018
- Enzymologie - Présentation générale; l'essentiel de ce qu'il faut en savoir
Cette courte vidéo a pour ambition de vous faire découvrir l'enzymologie et ses applications en quelques mots, en insistant sur les relations entre la structure et la fonction des enzymes, protéines présentant des propriétés catalytiques liées à leur site actif.
J'espère que cette vidéo vous donnera l'envie de vous intéresser à cette discipline aux nombreuses applications qu'est l'enzymologie.
Si vous aimez cette chaîne et ses vidéos, recommandez-la et likez les vidéos avec un pouce bleu et soutenez mon travail sur tipeee : www.tipeee.com/biostatistique
Il ne me reste plus qu'à vous souhaiter un bon parcours. - Наука та технологія
je suis en médecine et cette vidéo m'a bcp aidé, vu la quantité de cours que j'ai, elle m'a fait gagner du temps, merci !
Super. J'en suis ravi.
Du coup tu es passée?
@@yassin-lc5kv je suis en 3ème année médecine maintenant
@@sarrasarah1041 félicitation👍👍
Waouh bravo si j pouvais avoir ton niveau
Bravo pour la vidéo. Elle est assez explicative notamment la représentation de l'enzyme par E et du substrat qui vient s'emboiter.
Merci et bonne continuation.
Cool, merci!
tout simplement merci pour ce cours
Je suis content de vous avoir satisfait :-)
à noter, toutes les enzymes ne sont pas forcément des protéines, on peut parler à titre d'exemple des ribozymes
Tout à fait, merci pour la remarque. C'est là le cruel dilemme de la réalisation d'une vidéo de synthèse donc assez courte : il faut faire des choix, on ne peut pas tout indiquer dans ces courtes vidéos.
Bien à vous.
Pascal.
Cool grace a vous j'ai eu 18/20 en biochimie en LAS👍
Ça me fait super plaisir!
Merci infiniment pour ces explications claires !!
Super! Ça me fait plaisir
Juste Bravo & Merci Mme Léa Et son collègue
:-)
Merci beaucoup ! Cette vidéo (et celle des inhibiteurs) m'a évité de lire 106 pages PDF !
Ça me fait super plaisir! C'est un peu fait pour ça
Merci beaucoup pour ce résumé il m'aidé vraiment
J'en suis ravi!
Bien cordialement
Pascal
VOUS ETES LES MEILLEURES !
Merci beacoup
Merci beaucoup, je suis en 1ereS et vous m’aidez bcp . Je vous souhaite un énorme progrès sur UA-cam 👍👌
Merci pour ce message qui me touche Olivier. N'hésitez pas à conseiller cette chaîne faite pour tous. Je vous souhaite du succès dans vos études.
Bien cordialement.
Pascal
merci juste une question, on nous a dit en cours que la prmière étape S+E donne ES est reversible par contre ES donne P est irrévesible par contre ici vous avez dit qu'elle est réversible merci de me répondre
Bonsoir Asma,
On peut négliger la contribution de la réaction inverse lorsque nous sommes en conditions de vitesse initiale car la concentration [P] est alors pratiquement égale à zéro. Mais la dernière étape du modèle est bien réversible, je le confirme.
C'est plus facile à comprendre si l'on imagine le produit tout juste formé alors qu'il n'est pas encore relargué de l'enzyme. Il peut alors subir la transformation inverse. C'est de la thermodynamique élémentaire.
Résumons : la dernière étape du modèle (ES donne E+P) est bien réversible mais on peut négliger la contribution de la réaction inverse donc la constante de vitesse k-2 n'intervient pas dans l'équation de Briggs-Haldane.
J'espère que c'est plus clair pour vous.
Cordiales salutations.
Pascal
Super vidéo !
Merci beaucoup
Merci pour ce cours
Sympa :-)
Bravooo
Merci bcppppp ça m'aide beaucoup
Cool!
Merciiiii 👏👏👏❤❤❤❤❤❤
ça me fait très plaisir de vous avoir aidée
Bonjour, super vidéo très pédagogique qui m’a vraiment aidé. Faites simplement attention, il me semble (mais je ne suis pas sûr) qu’il y a une erreur dans l’infographie a 6min16 : la constante de vitesse k2 est dans le mauvais sens il me semble.
Bonne continuation et encore merci
Bonjour,
Tout d'abord merci pour votre commentaire et votre remarque très pertinente. Effectivement, je m'aperçois qu'il y a eu une coquille dans la réalisation de l'encart à 6 minutes 16 (s'expliquant sûrement par un copier/coller maladroit) et la constante de vitesse k2 est associée au sens opposé de la réaction à laquelle elle devrait s'associer (alors que dans la première partie de la vidéo elle est bien mise dans le bon sens de la réaction).
Je vais voir comment je vais pouvoir corriger cela en post production mais cela va être difficile. Je pense tout d'abord l'ajouter en commentaire de la vidéo. Alors un grand merci pour cette remarque que vous m'avez faite. Je vous souhaite une bonne journée et vous invite à consulter les autres vidéos que j'ai fait en enzymologie.
Bien à vous
Pascal
Bonjour,
Tout d'abord merci pour votre commentaire et votre remarque très pertinente. Effectivement, je m'aperçois qu'il y a eu une coquille dans la réalisation de l'encart à 6 minutes 16 (s'expliquant sûrement par un copier/coller maladroit) et la constante de vitesse k2 est associée au sens opposé de la réaction à laquelle elle devrait s'associer (alors que dans la première partie de la vidéo elle est bien mise dans le bon sens de la réaction).
Je vais voir comment je vais pouvoir corriger cela en post production mais cela va être difficile. Je pense tout d'abord l'ajouter en commentaire de la vidéo. Alors un grand merci pour cette remarque que vous m'avez faite. Je vous souhaite une bonne journée et vous invite à consulter les autres vidéos que j'ai fait en enzymologie.
Bien à vous
Pascal
Parfaite vidéo merci beaucoup
Merci Mustapha
un grand merci a vous
Merci pour votre commentaire
Exelent j'avais un contrôle d'enzymo en Tstl en 10m juste avant tu ma sauvé
Ah ben super!
Est ce que la reaction de formation de produit a partir du complexe ES est réversible? Si nn j'ai adoré la presentation elle m'a beaucoup aidé merci bcp
Oui elle est réversible
Merci pour votre commentaire
Bonne journée
Pascal
(Seriez vous intéressé par une vidéo sur les équations de vitesse initiale? )
@@biostatistique5586 moi je suis intéressé. Merci bien
le complexe ES est toujours réversible, cependant des inhibiteurs enzymatiques peuvent être réversibles ou non
Merci bcp ❤
🙂
merci beaucoup prof
Merci pour votre commentaire :-)
Merçi énormément ❤❤❤
Merci
merci beaucoup !!!!
Super! :-)
Bonjour, je bloque sur le concept d'énergie d'activation libre et la barrière énergétique. Je n'arrive pas à comprendre comment ça marche et pourquoi une enzyme est nécessaire pour que le substrat dépasse cette barrière. Serait-ce possible d'avoir des explications ? (PS : je suis en PACES)
Merci d'avance
Bonjour Thomas
Pour faire simple, essayons de comprendre qu'une réaction chimique, quelle qu'elle soit, réclame une certaine énergie. Cette énergie peut-être assez conséquente et la réaction ne se fera alors pas spontanément ou facilement en absence d'un catalyseur. C'est pourquoi les enzymes ont un rôle important en tant que catalyseur puisqu'ils vont permettre d'abaisser l'énergie nécessaire pour transformer le ou les substrats en produit. C'est assez facile à comprendre lorsqu'on imagine que l'enzyme est une protéine qui va pouvoir changer localement sa structure pour permettre au substrat qui sera fixé sur elle d'être dans une conformation plus favorable pour subir cette transformation chimique. C'est-à-dire que l'enzyme va permettre aux atomes du substrat impliqués dans la réaction de se trouver à des distances et conformations ideales à la transformation chimique. Une enzyme est en effet assez soupe; ce nest pas une structure figée. De ce fait, elle peut permettre au(x) substrat(s) fixé(s) au site actif (complexe ES enzyme-substrat) de se retrouver dans une conformation structurale plus favorable à la réaction chimique que s'il(s) était(ent) en solution sans catalyseur. En conséquence, la réaction étant facilitée, l'énergie nécessaire pour faire passer le ou les substrat à l'état de produit est beaucoup plus faible en présence de enzyme qu'en absence de l'enzyme. J'espère que ces explications vous auront éclairé. Bien cordialement. Pascal
biostatistique merci beaucoup je n'avais pas compris cela ! C'était très clair et compréhensif merci beaucoup grâce à cela je comprend tout le cours sur l'enzymologie. Merci beaucoup !
Ça m'a fait plaisir de vous aider :-)
biostatistique j'aurais une autre petite question concernant l'UE3 : qu'est ce que le potentiel chimique ? On nous explique qu'il comprend l'énergie interne, libre, l'enthalpie et l'enthalpie libre mais je ne comprend pas réellement ce que c'est, à quoi ça correspond dans le réel.
C'est toujours la même chose pourtant...
Bonjour, je n'ai pas compris le concept d'inhibiteur compétitif et non compétitif pourriez vous m'expliquer ? Merci d'avance
Bonjour Feryanne
Je vous suggère de regarder sur ma chaîne UA-cam "Biostatistique" les deux vidéos que j'ai consacrées l'une à présenter tous les types d'inhibition et l'autre spécifiquement consacrée à l'inhibition compétitive.
Bien cordialement.
Pascal
Toop😍😍😍
Cool!
:-) merci
merci énormément
Je suis très honoré, merci
Bonjour, dans le cours en 1er année de santé pour nous, il est marqué que la transformation de E +P en ES est irreversible donc pas de K-2 ??
Bonjour,
Ben ce n'est pas le cas. Certains profs simplifient les choses.
Bien à vous
@@biostatistique5586 ça veut dire qu’on se tape les couilles pour apprendre des choses qui ne sont même pas correct dans mon fac ?
C'est un peu partout la même chose en fait : beaucoup de profs (pour ne pas dire l'immense majorité des profs) manquent de rigueur et de recul; alors ils vont dans la facilité : faire apprendre des choses par cœur aux étudiants et puis demander à ces malheureux étudiants de restituer à la virgule près ce que leurs profs ont dit pour l'examen mais ça ne veut pas dire que ce qu'ils ont dit est exact...
Bon courage!
Est ce que le site actif depend de la structure de l’enzyme svp ?
Oui bien sur! Le site actif peut-être vu comme une sous structure de l'enzyme
Je ne pas compris le fait que les enzymes ne catalyse que une reaction thermodynamique possible est ce que les reaction endergonique(anabolisme)sont imposible thermodynamiqument ou bien merci de repondre a cette question
Les réactions endergoniques (nécessitant un apport énergétique) peuvent bien être catalysées par des enzymes.
@@biostatistique5586 merci inifiniment pour la reponse donc on dire que les enzyme catalyse tout le reaction que sa soit thermodynamiqument possible ou non c est sa ??
C quoi l'état stationnaire dns les courbes?
Svp quand si on dit KM est inversement proportionelle a l'affinite ? Vrai ou faux et c quoi l'affinite ?
KM peut être considéré comme la constante de dissociation apparente du complexe ES. Donc à ce titre (et en se rappelant de l'importance du fait qu'il ne s'agit pas du vrai KD) on peut dire qu'elle est (presque, en fait) inversement proportionnelle à la constante d'affinité de l'enzyme pour le substrat.
@@biostatistique5586 et l'affinité, c'est ca [ES] ?
Puisque Km = [E].[S] / [ES]
La constante d'affinité est KA=1/KD, donc 1/KM (pour une enzyme Michaëlienne)
Donc KA=[ES]/[E].[S]
Salut moi je veux savoir la différence entre l'inhibition compétitive et uncompétitive
Regardez pour cela ma vidéo sur ce lien :
ua-cam.com/video/Xw-ZG_j41vw/v-deo.html
moi j'apprends la biochimie depuis la classe de seconde 🇨🇮🇨🇮🇨🇮
Super! Vous acquérez de précieuses connaissances.
Quelle est la différence entre une enzyme michaélienne et une enzyme allostérique ?
Une enzyme allosterique est une enzyme « sigmoïde » il me semble, la courbe représentative n’est pas un bras d’hyperbole ou de type exponentielle comme la michaelienne mais a plutôt une forme de S ou de « saut de pH ». Pour les précisions je n’ai plus mon cours sur moi en écrivant ce commentaire sorry
@@sworhne2697 merci pour votre réponse
je suis frustré 54 milles vues et 29 commentaires sur les ouvrières (les fourmis) de notre organisme???
Oh non!
J’ai vu presque la même démonstration mais en anglais et il y avait presque 500 milles vue et au moins milles commentaires en dessous de la vidéo.
Il y a un problème là, non?!
Pour information pour ceux qui pensent que nos chères enzymes n'ont pas l’honneur d’être considéré à leurs justes valeurs,
doivent savoir qu'ils sont dépourvus de sens envers la noblesse biochimique.
Eh oui mes amis.
Donc une toute petite formule de mon mon arrière, arrière grand maman pour assoiffer votre curiosité:
Les angines, surtout les amygdales irrité et infecté ici en oxydent on les soigne:
antibiotique, sirop et d'autres merdas
...
Mais pas ma arrière, arrière, arrière grande maman.
voili-voila son remède:
-huile d’olive naturel, celui qui se nourrit avec le iode de la mer (pas bios arnaque du siècle) de dose 1/2 cuillère à café sur ses mains et puis application (massage va et viens comme les essuies lave glaces) sur la partie externe de la gorge là où se trouvent les amygdales jusqu'à quand la chaleur (température) des mains qui appliquent le massage transmettent la même température
à la zone où s'effectue le massage. Attention vous risquez de bien transpirer ou d'avoir des grandes bouffes de transpiration(pas chaleurs).
Et ce procédé faut le répéter au moins 5 fois (des quand les mains commencent à se sécher) et, lendemain tchao bella angines ou amygdales pourri par le pue.
Puis il y a miel+huile d'olive+ citron et toujours naturels (et pas bios arnaque) qui sont les meilleurs amis des enzymes.
-il y a aussi ,une cuillère à soupe de l'huile d'olive à jeun le matin et âpres une demi heure,surtout pas avant 30 min, (vous êtes prêt à prendre 1/2 litre de la gnôle à 75°,zuttt ne faites pas ça,si mais une tout petit goûte pas plus)âpres vous pouvez manger votre croisant ou pain craquante avec la confiture de figue étalé par dessus,ensuite vous allez être au de là de la forme olympique,
grâce à mes petites toutous enzymes.
-ah oui,il y a aussi l'huile d'olive toujours à jeun le matin plus une gousse d'ail (bien sur 30 minutes après avoir pris le médoc huile d'olive toujours naturel) et ensuite hasta la vista la tête dans l'uc.
Merci BIOSTATISTIQUE!!!
P.S.
J'ai vu une vidéo sur yutebe faites par un médecin connu qui disait:
"Il n y a pas des maladies mais des malades".
Quand je constate la terrible réalité qui démontre très bien l'indifférence et le manque de respect envers cette vidéo mais aussi
envers l'immensité bienfaisant et valeureux des enzymes
Je lui tire chapeau bas à ce médecin.
ça doit être très décevant pour ceux qui ont mis leurs énergies (grâce aux enzymes) à notre disposition.
-Pour finir,quand vous finissez vos 8h de travail acharné et vos arrivez décomposé le soir à la maison,1/2 citron dans
une verre remplie 3/4 d'eau plate et puis via œsophage direction estomaque,ce remède vous rendra leger comme la plume
du paon et, juste après 1/2 heure vous allez dormir comme une ange.(cette recette appartient à un des meilleurs docteurs que la médecine moderne
lui a interdit d'exercer son métier).
Bisous mes amis. ;) :)
hey Lia je t'aime xD
svp expliqué le couplage biochimiques
Je vais le faire dans une nouvelle vidéo
@@biostatistique5586 ok mrs mrc bq
Merci tatie jtm
Quelle est la différence entre km et kcat ?!!!!
kcat est un paramètre cinétique; il permet de rendre compte de la vitesse à laquelle l'enzyme transforme le substrat en produit tandis que KM est l'inverse d'une constante d'association il rencontre de l'affinité relative de l'enzyme pour son substrat.
@@biostatistique5586 merci beaucoup 🙏🙏🙏🙏
Avec plaisir
Bonsoir. Quelle est l'unité de [ S ] ?? Si c'est une concentration c'est en mol.L-1, et non en mM !? Pouriez vous m'expliquer? Metci d'avance.
Bonsoir Viviane,
Toutes les concentrations peuvent être exprimées en M ou en mM, microM, nM etc…
Exemple : prenons une concentration de substrat de 10mM, 10 mM c'est également 0,01 M. Rappelons nous que, de la même façon une longueur de 10 mm c'est aussi 0,01 m
;-)
Bien à vous
Pascal.
@@biostatistique5586
Merci.
1 mM = 1 mol.L-1., si j'ai bien compris.
Non,
1 mM = 0,001 M
1 M = 1 mol. L-1
@@biostatistique5586 oui, exact... le milli / sous unité : 1 mM = 1 mmol.L-1
merci bq
Merci pour ce comnentaire
@@biostatistique5586 L'explication était très cool, je vous souhaite bonne chance
Mdrrr pascal rigolé
Mdr il n'y a que toi que ça amuse!
@@biostatistique5586vous avez bien raison, cela révèle une grande bêtise
@@biostatistique5586mais pascal rigolé quand meme mdrrrrrrrrrr
eh merce
:-) :-)
Qu'est ce que ça veut dire (encode l'enzyme)
La deuxième partie de l'equation est irréversible ,il n'y a pas de k-2
Comme nous sommes en conditions de vitesse initiale, la concentration en produit [P] est pratiquement nulle donc le terme k-2*[P] est négligeable mais k-2 est bien présent dans le modèle; la réaction est bien réversible.
Je suis en PASS a Paris-Sud et l’organisation et le sérieux c’est vraiment n’importe quoi cette année , on dirait des enfants de 8ans qui gère la PASS
Je vous comprends
Le niveau est tres haut, jai beaucoup de mal a comprendre
Essayer de relire cette vidéo par étapes et plusieurs fois