Celstofwisseling - regulering van de enzymactiviteit - VWO

In deze video leg ik uit hoe de activiteit van een enzymoplossing in het lichaam gereguleerd kan worden. Ik behandel het effect van de temperatuur, de pH, cofactoren en co-enzymen. Daarnaast leg ik uit hoe competitieve en niet-competitieve remming de activiteit van enzymen beïnvloedt.

[@ldivis2151]

Sorry, ik kan het niet goed verstaan, wat is de 'extra bindingszijde' naast de actieve zijde, waar niet-competitieve remming plaatsvindt?

[@NGbiologie]

De allosterische zijde.

[@ldivis2151]

@@NGbiologie Heel erg bedankt!

[@hanfrencken6208]

Goeie video

[@wailtihouna4363]

0:50 Je kan toch ook de concentratie van de enzymen nóg meer laten toenemen, zodat er meer substraat kan worden omgezet. Er is toch géén maximum enzymconcentratie, dus hoe kan het dat de reactiesnelheid dan afvlakt?

[@NGbiologie]

Omdat uiteindelijk de hoeveelheid substraat beperkend wordt.

[@wailtihouna4363]

@@NGbiologie Sorry, maar ik begrijp het nog steeds niet. Hoe kan de hoeveelheid substraat beperkend werken?

[@wailtihouna4363]

U heeft gezegd dat alle enzymen bij een bepaalde concentratie, verzadigd zijn, en dat daarom de reactiesnelheid niet meer groeit. Dit wekt de suggestie dat er in dit scenario ruim voldoende substraat is en dat de hoeveelheid enzymen beperkend werkt. Wellicht bedoelt u dat er maar een beperkte hoeveelheid substraat is, en dat daarom een toename van de enzymconcentratie geen zin heeft.

[@NGbiologie]

Zodra al het substraat gebonden is aan een enzym zullen meer enzymen niet leiden tot een snellere omzetting. Er is immers geen vrij substraat meer om om te zetten.

[@wailtihouna4363]

@@NGbiologie Ik zit net opnieuw te luisteren en u zegt dat het geen zin heeft de hoeveelheid substraat moleculen toe te laten nemen, omdat alle enzymen verzadigd zijn.

[@mirateunissen6574]

Hoi, ik vroeg me af of een enzym om een reactie te later verlopen een co-factor én een co-enzym nodig heeft? Of is een van beide al genoeg?

[@NGbiologie]

Een van beide, maar vaak ook geen van beide.

[@mj5594]

Is het niet zo dat niet-competatieve remming onomkeerbaar is? Als het enzym eenmaal vervormd is, kan het toch niet meer terug naar zijn oorspronkelijke vorm?

[@NGbiologie]

Wel als de remmende stof loslaat van het enzym.

[@brittkoks480]

hoi, Ik heb een vraag over allosterische activatie; Kan het substraat nog steeds aan het actieve centrum binden als het activatormoleuul niet gebonden is aan de allosterische zijde? of zorgt de binding van het activatormolecuul alleen voor een snellere binding van het substraat? Alvast bedankt :)

[@NGbiologie]

Ik vermoed dat beide opties kunnen optreden.